Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Аркадьева З.А. -> "Промышленная микробиология" -> 22

Промышленная микробиология - Аркадьева З.А.

Аркадьева З.А., Безбородое А.М., Блохина И.Н. Промышленная микробиология — M.: Высш. шк., 1989. — 688 c.
ISBN 5—06—001482—7
Скачать (прямая ссылка): promishmicrobiol1989.pdf
Предыдущая << 1 .. 16 17 18 19 20 21 < 22 > 23 24 25 26 27 28 .. 297 >> Следующая

Наконец, нельзя исключить возможность регуляции процесса трансляции путем изменения скорости перемещения рибосом по матрице, мРНК. Если нормальная скорость трансляции у Е. coli соответствует включению 15—17 аминокислот в секунду на рибосому, то при медленном росте на минимальной среде эта скорость может снижаться почти вдвое. Механизмы управления в этом случае остаются неизвестными.
3.2.4. Регуляция биосинтеза белков путем посттрансляционной модификации
В клетках эукариот полицистрониые матрицы часто транслируются целиком, а образующаяся общая пол и пептидна я цепь в дальнейшем «разрезается» на индивидуальные полипептиды. У организмов этого типа широко распространен также синтез белков в виде более длинных предшественников, которые затем укорачиваются, следовательно, как и в случае синтеза РНК, молекулы проходят стадию «созревания», или «процессиыга», характерную для многих пищеварительных ферментов, инсулина, коллагена и других белков.
Сходные процессы, хотя и в меньшем масштабе, обнаружены в последнее время в клетках прокариот. Например, ?-лактамаза (пенициллиназа; КФ 3.5.2.6) Е. coli синтезируется в виде предшественника, содержащего 286 аминокислот, а в процессе секреции укорачивается на 23 аминокислотных остатка. Сходное явление отмечено и для щелочной фосфатазы (КФ 3.1.3.1).
45
По-видимому, это характерно для большинства экзоферментов и периплазматических белков, которые должны обладать способностью проникать через цитоплазматическую мембрану. На NHa-конце такого белка синтезируется «лишний», так называемый «сигнальный» или «лидерный» полипептид, определяющий специфическое взаимодействие с определенными компонентами цито-плазматической мембраны. В процессе трансляции этих белков возникает полисомно-мембранный комплекс, а растущий полипептид «проталкивается» через мембрану.
К той же группе процессов посттрансляционной модификации можно отнести ферментативное присоединение коферментов (биотина, флавинов, гемов и др.) к готовой молекуле апофер-мента, а также формирование третичной и четвертичной структуры их молекул.
3.2.5. Регуляция круговорота белков путем
избирательного протеолиза
Постоянный круговорот белков и в том числе ферментов, состоящий в их расщеплении специфическими протеииазами с последующим ресинтезом тех же самых или других белков — одно из важ ней пі их свойств клеточного метаболизма. Для различных белков и у разных типов клеток скорость круговорота составляет от нескольких процентов до нескольких десятков процентов за клеточный цикл.
Особенно важное значение приобретает такой круговорот в процессе клеточной дифференцировки, например спорообразования у бацилл. В этот период активируется синтез внутриклеточных протеиназ, и происходит распад почти половины всего клеточного белка. Однако протеиназы действуют не хаотично, а избирательно, расщепляя лишь определенные ферменты и структурные белки. Такая избирательность, по-видимому, обеспечивается специальной подготовкой белка-субстрата путем АТФ-зависимого присоединения к нему денатурирующего белкового агента (убихитина). Механизм регуляции биосинтеза убихитинов не изучен и их участие в протеолизе доказано пока для ограниченного числа случаев, однако данный способ регуляции количественного (и качественного) состава клеточных белков на поеттрансляционном уровне может оказаться одним из важных способов системного управления метаболизмом.
3.3. РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ГОТОВЫХ БЕЛКОВЫХ ПОСРЕДНИКОВ
Уровень регуляции функционирования готовых белков является более «быстродействующим», чем уровень регуляции их биосинтеза, и скорее «откликается» на изменение условий существования клетки. Оба способа управления метаболизмом допол-
46
няют друг друга, и мутанты, дефектные по одному из указанных способов регуляции, как правило, вытесняются из популяции.
В настоящее время способы регуляции активности ферментов хорошо изучены и описаны в учебниках. Мы ограничимся лишь краткой характеристикой основных типов регуляторных механизмов. Вопросы, связанные с регуляцией активности белковых посредников транспортных систем, будут рассмотрены в разделе главы, посвященном транспортным процессам.
3.3.1. Регуляция активности ферментов путем обратимой ковалентной модификации
В отличие от посттрансляционной модификации белков, действующей на стадии их биосинтеза, способ регуляции активности ферментов путем обратимой ковалентной модификации характеризуется обратимостью и отсутствием изменения длины полипептидной цепи. Этот механизм более изучен у эукариот. Например, хорошо известна регуляция путем фосфорилирования и дефос-ф о р и л и р о в а н и я а кт и в и о ст и г л и ко ге и ф о с ф о р и л а з ы (КФ 2.4.1.1) и гликогенсиитазы (КФ 2.4.1.11).
Наиболее изученным параметром аналогичной регуляции в клетках ряда грамотрицательных прокариот может служить регуляция активности глутаминсинтетазы (КФ 6.3.1.2) путем ее обратимого аденилирования. Бактериальный фермент имеет молекулярную массу около 600 ООО и состоит из 12 субъединиц, каждая из которых может присоединять АМФ (к остатку тирозина). При этом изменяется не только активность фермента, но и его регуляторные свойства.
Предыдущая << 1 .. 16 17 18 19 20 21 < 22 > 23 24 25 26 27 28 .. 297 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама