Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Аркадьева З.А. -> "Промышленная микробиология" -> 23

Промышленная микробиология - Аркадьева З.А.

Аркадьева З.А., Безбородое А.М., Блохина И.Н. Промышленная микробиология — M.: Высш. шк., 1989. — 688 c.
ISBN 5—06—001482—7
Скачать (прямая ссылка): promishmicrobiol1989.pdf
Предыдущая << 1 .. 17 18 19 20 21 22 < 23 > 24 25 26 27 28 29 .. 297 >> Следующая

Имеются данные, свидетельствующие о том, что такой механизм регуляции может иметь более широкое распространение, чем считали до сих пор. Дополнительные примеры будут приведены в разделе посвященном регуляции транспортных процессов.
3.3.2. Регуляция активности ферментов путем взаимодействия с субстратом (гомотропная кооперативность)
Для осуществления этого типа регуляции фермент должен иметь несколько активных центров одинаковой природы, способных взаимодействовать с молекулами субстрата. При этом присоединение первой молекулы субстрата облегчает присоединение последующих молекул, и скорость реакции возрастает по экспоненциальному закону. Поэтому график зависимости начальной скорости реакции от концентрации субстрата имеет сигмоидную форму.
Типичным примером фермента, активность котооого регулируется подобным образом, служит НАД+-зависимая глицераль-дегид-3-фосфат-дегидрогеиаза (КФ 1.2.1.12), выделенная из
47
дрожжей. Интересно, что аналогичная дегидрогеназа мышц кролика обнаруживает отрицательную кооперативность в отношении связывания НАД+, в результате чего присоединение каждой последующей молекулы кофермента затрудняется.
Высказано предположение, что отрицательная кооперативность при связывании субстратов (коферментов) обусловлена наличием сильного взаимодействия субъединиц в молекуле фермента, приводящим к тому, что при связывании субстрата одной субъединицей изменяется конформация соседней субъединицы и происходит снижение ее сродства к субстрату. После химической трансформации субстрата исходная конформация субъединицы восстанавливается, что может облегчить диссоциацию продуктов реакции. Такой механизм чередования «информационных состояний субъединиц фермента получил название механизма качелей, или флип-флоп'механизмг. Сходная последовательность событий предложена для описания поведения щелочной фосфатазы Е. coli.
Физиологическое значение отрицательной кооперативности, по-видимому, состоит в поддержании своеобразной «буферности» в отношении концентрации субстратов, что обеспечивает сохранение равновесных условий. Это же явление имеет место и в процессе регуляции активности некоторых транспортных переносчиков в мембране.
3.3.3. Регуляция активности ферментов путем взаимодействия с продуктом (гетеротропная кооперативность)
Для проявления данного типа регуляции фермент должен обладать раздельными активными центрами: каталитическим (связывающим субстрат) и регуляторным (связывающим продукт или другой эффектор). Эти активные центры обычно размещены на разных субъединицах фермента (или в общем виде аллостерического белка). Однако связывание эффектора с регуляторным центром влияет на конформацию каталитического центра и изменяет его сродство к субстрату, как правило, снижая это сродство.
Классическим примером фермента, регуляция активности которого осуществляется по механизму отрицательной гетеротроп-ной кооперативности, может служить треониндегидратаза (КФ 4.2.1.16) Е. coll. В этом случае активность фермента подавляется конечным продуктом метаболического пути — изолейци-ном. Аналогичный тип регуляции характерен для аспартат-кар-бамоилтрансферазы (КФ 2.1.3.2), отрицательным эффектором которой служит" ЦТФ.
Указанный тип регуляции характерен для анаболических (конструктивных) путей метаболизма. В этом случае конечный продукт метаболического пути, накапливающийся до определен-
48
ного уровня, подавляет свой биосинтез, ийТибируя активность первого (или одного из первых) фермента данного пути. Таким образом обеспечивается экономия конструктивного материала и энергии.
В катаболических (энергетических) путях метаболизма отрицательным эффектором для ферментов часто служит соединение, являющееся аккумулятором энергии (АТФ, пирофосфат и др.), тогда как другие компоненты аденилатной системы (АМФ, АДФ) могут выступать в качестве положительных эффекторов. Например, фосфофруктокииаза (КФ 2.7.1.11) активируется АДФ, но ингибируется фосфоенолпируватом. Следовательно, активность рассмотренных ферментов определяется общим «энергетическим зарядом» клетки; последний вычисляется по формуле
~ „ АТФ+1/2 АДФ
Энергетический заряд= АТФ + АДФ + АМФ
Величина «энергетического заряда» характеризует молярную долю АТФ в общем балансе адениновых нуклеотидов (у большинства живых клеток в пределах 0,75—0,90).
Ферменты, играющие роль в конструктивном и энергетическом метаболизме (амфиболические ферменты), могут регулироваться одновременно с помощью обоих механизмов. Кроме того, отрицательное воздействие конечных продуктов может сочетаться с активацией фермента субстратом или его предшественником. Например, активность НАД+-зависимой изоцитратдегидрогеназы у Е. coli (КФ 1.1.1.41) стимулируется АДФ и цитратом, но подавляется а-кетоглутаратом и глутаматом.
В разветвленных биосинтетических путях подавление активности фермента, катализирующего начальные стадии процесса, одним из конечных продуктов приводило бы к дефициту остальных конечных продуктов. Это обстоятельство требует особой организации регуляторных механизмов в таких путях.
Предыдущая << 1 .. 17 18 19 20 21 22 < 23 > 24 25 26 27 28 29 .. 297 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама