Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Эйхгорн Г. -> "Неорганическая биохимия. Том 2" -> 17

Неорганическая биохимия. Том 2 - Эйхгорн Г.

Эйхгорн Г. Неорганическая биохимия. Том 2 — М.: Мир, 1978. — 737 c.
Скачать (прямая ссылка): neorganicheskayahimiya1978.djvu
Предыдущая << 1 .. 11 12 13 14 15 16 < 17 > 18 19 20 21 22 23 .. 319 >> Следующая

При всем сказанном очевидно, что конформационные изменения в белковой части фермента могут предшествовать образованию предварительного комплекса либо происходить во время существования предварительного или последующего комплексов, а могут происходить и после диссоциации последующего комплекса.
* Интерпретация результатов, полученных в работе [59], не лишена неопределенности. Так, малая скорость реакции здесь относится полностью за счет конформационных изменений, хотя возможно наложение и другой причины: образования более илн менее устойчивого, в зависимости от pH среды, комплекса между реагентами или продуктами реакции. Наличие таких комплексов также должно привести к появлению разницы между термодинамикой стадии переноса электрона и термодинамикой реакции в целом.
Окислительно-восстановительные реакции
43
6- ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ПРИСОЕДИНЕНИЕ
Оно происходит в окислительно-восстановительных реакциях, при которых образование предварительного комплекса состоит главным образом в стадии присоединения, а не замещения. Примером этому является реакция окисления Co(CN)|- комплексами (NH3)5CoX2+ [81]:
(NH3)6CoX2+ + Co(CN)!- -* Со2+ + Co(CN)5X3- + 5NH3.
Общая черта этих реакций состоит в том, что восстановитель представляет собой координационно ненасыщенный комплекс, т. е. в нем имеются незанятые координационные места. Координационно ненасыщенные комплексы нашли широкое применение в качестве катализаторов благодаря своей способности присоединять разнообразные лиганды. Ниже проводятся примеры реакций окислительного присоединения молекул типа XY к различным координационно ненасыщенным низкоспиновым комплексам (XY=HC1, Вг2, Н2, НО—ОН, СНз—I и др.) [82, 83]:
а) пятикоординационные комплексы d7—>шестикоординационные комплексы d6:
2Co(II) (CN)?' + XY —Co(III) (CN)5X3“ + Co(III) (CN)5Y=>-: (62)
б) четырехкоординационные комплексы ds—>шестикоординационные комплексы d6:
Rh(I)CI(PPh3)3+XY --Rh(III)CI(PPh3)3XY; (63)
в) двухкоординационные комплексы d10—>шестикоординационные комплексы d6:
Pt°(PPhs)2 + 2XY -> Pt(II) (PPh3)2XY +XY -* Pt(IV) (PPh3)2X2Y2. (64)
Все указанные реакции протекают благодаря тому, что в результате их образуются шестикоординационные комплексы с относительно устойчивой замкнутой электронной оболочкой (из 18 валентных электронов) у центрального атома при его электронной конфигурации d6 [82]. Поскольку известно, что молекулярный кислород может присоединяться ко многим комплексам с конфигурацией ds и d10 [83], эти системы могут служить простыми моделями более сложных биологических систем.
7. ДОПОЛНИТЕЛЬНЫЕ ЗАМЕЧАНИЯ ОТНОСИТЕЛЬНО БИОЛОГИЧЕСКИХ СИСТЕМ
Хотя до сих пор невозможно провести расчета ab initio для скорости переноса электрона даже в простейших биологических системах, тем не менее мы можем подойти к объяснению скоростей перекрестных реакций, исходя из величины изменения стан-
44
Глава 19
дартной свободной энергии и констант скоростей реакций обмена электроном для каждой окислительно-восстановительной пары реакции. В этом разделе мы более подробно рассмотрим некоторые биологические системы.
Данные, полученные при детальном изучении скорости реакции цитохрома с11 с перекисным комплексом цитохром-с-перокси-дазы [84, 85], согласуются со следующей схемой процесса:
Е + Н8Оа--------Е(Н2Оа), (65)
Е(НаОа) =*=* (ES)", (66)
(ES)" + cyt-c(Il) --------> (ES)' + cyt-c(III). (67)
ES' + cyt-c(II) ------->- E + cyt-c(III), (68)
где E обозначает цитохром-с-пероксидазу. Первая стадия реакции — образование комплекса между Е и перекисью водорода. Константа скорости ее составляет около 1,4-108 М_1-с-1. В образовавшемся комплексе происходит внутримолекулярный электронный перенос с образованием двухэлектронного окислителя (ES)". Константа скорости этой стадии примерно 104 с-1. Предполагают, что в окислителе (ES)" один эквивалент окисления несет на себе атом железа, а второй — ароматическая аминокислота (гистидин, триптофан, метионин или тирозин), расположенная вблизи гемовой группировки. Константа скорости (ES)" с cyt-c11 равна примерно 5,9-108 Mr1-с-1, а константа скорости (ES)' со второй молекулой cyt-c11 больше, чем 5,9-108 М^-с-1. Высокие скорости переноса электрона в этой реакции можно связать с выигрышем в отношении изменения стандартной свободной энергии, а также с эффективным перекрыванием орбиталей, участвующих в переносе электрона, в комплексе [ (ES)"—cyt-c11].
По известным константам скорости реакции феррицианида с цитохромом с11 (&2 i = 1,6-107 М-1 -с-1) [37] и реакции лероксо-комплекса цитохром-с-пероксидазы с цитохромом сп (k31=5,0 -•10s М-^с-1) [84]* можно оценить константу скорости k$2 реакции окисления ферроцианида пероксо-комплексом цитохром-с-пероксидазы. Из уравнения (49), принимая /= 1**, получаем
Предыдущая << 1 .. 11 12 13 14 15 16 < 17 > 18 19 20 21 22 23 .. 319 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама