Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Эйхгорн Г. -> "Неорганическая биохимия. Том 2" -> 18

Неорганическая биохимия. Том 2 - Эйхгорн Г.

Эйхгорн Г. Неорганическая биохимия. Том 2 — М.: Мир, 1978. — 737 c.
Скачать (прямая ссылка): neorganicheskayahimiya1978.djvu
Предыдущая << 1 .. 12 13 14 15 16 17 < 18 > 19 20 21 22 23 24 .. 319 >> Следующая

k21 = (k2k1K21)'/2, (69)
k3 г = (Vi*s ^/а, (70)
где k\ — константа скорости обмена электроном в системе цитохром с11 — цитохром сш. Тогда
а = (^зМ^з а)1^ = (71)
= k3i k2/k3 lf (72)
* В качестве перекиси в данном случае использовалась С2Н5ООН.
** Это условие не является строго обязательным, поскольку далее в уравнении (72) величины f сокращаются.
Окислительно-восстановительные реакции
45
где k2 — константа скорости обменной реакции ферроцианид — феррицианид, равная 3-Ю2 М-1-с-1. В результате такого расчета получается й32=9-103 М_1-с-1, которая близка к величине З-103 М-1-с-1, найденной в работе [86].
Довольно подробно изучена и другая окислительно-восстановительная реакция, имеющая биологическое значение, — взаимо--действие кислорода с восстановленной формой цитохром-с-окси-дазы [87]. Цитохром-с-оксидаза содержит две гемовые группировки (гем а и гем с3) * и два атома меди.
При взаимодействии кислорода с цитохром-с-оксидазой вначале образуется предварительный комплекс. Константа скорости этой стадии равна ЫО8 М_1-с-1. Вслед за этим происходит трехступенчатый перенос четырех эквивалентов к кислороду: одного от гема а}* (й=3-104 с-1), двух от ионов меди(1) (6 = 7-103 с-1) и одного от гема с11 (й=7-102 с-1), в результате чего образуются две молекулы воды [87]. Необычными в этой работе оказались свидетельства в пользу того, что первоначально на кислород передается только один эквивалент восстановителя. Этот результат выглядит неожиданно, поскольку одноэлектронное восстановление кислорода термодинамически невыгодно [89, 90]. Вопреки более ранним сообщениям [88], в последних работах не было найдено доказательств быстрого внутримолекулярного переноса электронов от гема с11 к гему с^1 [87]. Было бы интересно определить, как происходит первоначальное одноэквивалентное восстановление кислорода: то ли за счет передачи электрона с атома железа, то ли за счет переноса атома водорода с какой-либо ароматической аминокислоты, соседней с гемовой группировкой [91, 92]. Но важнее, пожалуй, то, что такая аминокислота, возможно, участвует совместно с гемом а? в «одновременной» передаче на молекулу кислорода двух эквивалентов восстановителя. В таком случае следует предположить, что окисленная ароматическая аминокислота (свободный радикал) затем восстанавливается за счет одного из атомов меди, имеющихся в ферменте. «Одновременное» двухэлектронное восстановление кислорода может произойти и за счет совместного окисления гема и одного из атомов меди, т. е. без образования свободного радикала аминокислоты. Очевидно, для выяснения роли меди в этих реакциях нужны дополнительные исследования.
В работе [93] была определена константа скорости реакции гема с1П из цитохром-с-оксидазы с цитохромом с11, которая оказалась равной 4-Ю7 М_1-с-1. В то же время гем окисляет цито-
* В отношении строения цитохром-с-оксидазы отсутствует ясность, но имеющиеся данные позволяют считать, что гемовые группировки, входящие в ее состав, схожи между собой (хотя и могут быть не идентичными) и находятся онн в различном окружении.
46
Глава 19
хром с11 намного медленнее (см. гл. 27). Изучение каталитической активности цитохром-с-оксидазы в реакции окисления цитохрома г11 кислородом
cyt-cii + V402 + Н+ -> cyt-cin + J/2H20 (73)
показало, что эта реакция ингибируется цитохромом сш [94]. Ингибирующий эффект был приписан образованию комплекса между ферментом и цитохромом сш, который блокирует место присоединения к ферменту цитохрома с11. Окисление цитохрома с11 кислородом в отсутствие цитохром-с-оксидазы протекает очень медленно. Это обусловлено, по-видимому, тем, что цитохром с11 не способен легко отдавать более одного электрона.
Таким образом, каталитическую реакцию окисления цитохрома с11 кислородом в присутствии цитохром-с-оксидазы можно представить в виде следующей схемы:
2Си?
02+4Н++а3п, ail ------>- 2Н20 + а31П, аШ, (74)
а затем
ain + cyt-cii --an + cyt-сШ. (75)
Реакция (75) может протекать путем непосредственной передачи электрона от гемовой группировки одного реагента к гемовой группировке другого реагента. Возможен и другой путь: ароматическая аминокислота цитохром-с-оксидазы, выступающая наружу и соединенная с гемом аш системой сопряженных связей, может внедряться в полость цитохрома с11, где находится гемовая группировка, и таким образом обеспечивать хотя и опосредованную, но также эффективную передачу электрона [91, 92].
Цитохром сш, кроме полости, в которой располагается гем, обладает еще двумя структурными особенностями, которые получили названия «правого и левого каналов» [30, 95]. Эти каналы тянутся от поверхности белка к краям гемовой группировки: правый канал подходит со стороны гистидина-78, а левый — со стороны метионина-80. Дикерсон и сотр. [95] предполагают, что правый канал может обеспечивать доступ для малых молекул или боковых цепей к гемовой группировке и что этот канал совместно с полостью, содержащей гем, играет существенную роль в передаче электрона от цитохрома с11 к оксидазам, по-видимому, теми же путями, что указаны выше. Однако эти авторы вслед за Винфель-дом [92] полагают, что передача электрона к цитохрому сш осуществляется другим путем, в котором принимает участие левый канал, и предлагают детальную последовательность движения электрона в этом направлении: редуктаза—^тирозин-74—>-тиро-зин-67—9-сера метионина-80—>-гемовое железо(III). Предлагаемый механизм, правда, осуществим при условии перемещения концевого остатка тирозина-67, но зато он обладает тем преимущест-
Предыдущая << 1 .. 12 13 14 15 16 17 < 18 > 19 20 21 22 23 24 .. 319 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама