Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Эйхгорн Г. -> "Неорганическая биохимия. Том 2" -> 26

Неорганическая биохимия. Том 2 - Эйхгорн Г.

Эйхгорн Г. Неорганическая биохимия. Том 2 — М.: Мир, 1978. — 737 c.
Скачать (прямая ссылка): neorganicheskayahimiya1978.djvu
Предыдущая << 1 .. 20 21 22 23 24 25 < 26 > 27 28 29 30 31 32 .. 319 >> Следующая

НОСНз
о=с
3.2.2. Монооксигеназы или ферменты со смешанной оксидазной функцией
Монооксигеназам посвящены обзоры Масона, Хайяйши и сотр. [5—7]. В большинстве случаев для функционирования этих ферментов необходимо присутствие иона переходного металла и восстановителя. Они катализируют многие реакции неполного внедрения кислорода, такие, как гидроксилирование ароматических или алифатических углеводородов, эпоксидирование олефинов, окислительное декарбоксилирование и окислительное дегидрокси-метилирование. В качестве восстановителей обычно выступают тетрагидроптеридины, восстановленные флавины или ферридокси-ны, иногда в этой роли могут выступать ферментативные центры, содержащие пару ионов металла в низшей степени окисления.
Рассмотрим возможные механизмы действия ферментов типа монооксигеназ. Очевидно, из четырех эквивалентов молекулы 02
Катализ ионами металлов реакций молекулярного кислорода
65
для окисления субстрата монооксигеназы используют только два эквивалента (т. е. один атом кислорода). Известно также, что действие этих ферментов не связано с образованием промежуточных перекисных соединений субстрата. Следовательно, окислению субстрата должно предшествовать расщепление связи О—О либо должны согласованно протекать три процесса: разрыв связи О—О, внедрение одного атома кислорода в субстрат и восстановление другого атома кислорода до воды. Кстати, теперь уже известно, что именно восстановленная форма фермента реагирует с кислородом, а также с субстратом (что необходимо для согласованной реакции) [5—7].
Оба механизма действия монооксигеназ, как согласованный, так и консекутивный, были предложены для модельных систем. Согласованный механизм может быть аналогичен предложенному для системы Уденфренда. Благодаря тому что кислород (по крайней мере в переходном состоянии) одновременно связан с восстановленной формой металла (Fe2+) и с субстратом, обеспечивается согласованный сдвиг электронов и разрыв связи О—О. Другая возможность — это первоначальное образование промежуточного продукта окисления, какой был описан выше при рассмотрении пероксидазных модельных систем, и последующая передача атома кислорода на молекулу субстрата. Два возможных механизма схематически можно представить в следующем виде:
Согласованный механизм
EHjs + S + O* 4=* EHjs-S-O, -»- E.S0 H20 <—> E+SO + HjO.
Консекутивный механизм (окисление фермента с последующим внедрением кислорода в субстрат):
EHa+S+O* EHa-S-Oa -----------> E0 S H20 —* EO-S+HaO,
EO S E SO E+SO,
где ЕНг — восстановленная форміа фермента или фермент в сочетании с восстановленным коферментом, S — субстрат, SO — первоначальный продукт после внедрения кислорода, EH2-S-02 — тройной активированный комплекс.
Для того чтобы различить эти два механизма, а также чтобы сделать выбор между различными вариантами второго механизма, очевидно, недостает подробных кинетических исследований поведения этих ферментов.
3.2.3. Природа восстановителя в ферментативных системах со смешанной оксидазной функцией
Действие некоторых монооксигеназ происходит в присутствии Fe(II) и тетрагидроптеридина, который окисляется по двухэлектронному типу. Для таких систем предлагается [11, 27, 32—34]
66
Глава 20
согласованный механизм, аналогичный предложенному ранее для системы Уденфренда. На рис. 20.4 представлена примерная последовательность реакций, аналогичная механизму Уденфренда. Активный центр фермента, содержащий Fe (II), выполняет роль матрицы, ориентирующей оба реагента. При этом, вероятно, существенную роль играет комплекс Fe(II)—кислород (стабилизированный за счет резонанса), который может образоваться либо перед, либо после присоединения восстановителя. Последний сам по
Ри.с 20.4. Действие тетрагидроптеридина в качестве восстановителя в системе
Уденфренда.
себе является хорошим лигандом и может присоединяться к иону металла независимо от кислорода. По предположению Гамильтона [11], фермент может одновременно облегчать и перенос протона, т. е., как было показано выше, осуществлять кислотный катализ за счет действия доноров и акцепторов протона, расположенных в активном центре.
Приведенный выше механизм можно распространить на многие другие восстановители, которые, наподобие тетрагидроптеридина, способны отдавать два электрона на восстановление одного атома кислорода, в то время как другой атом кислорода присоединяется к субстрату. Так, действие медьсодержащего фермента допамин-р-гидроксилазы, где единственным переносчиком электронов является ион металла, по-видимому, связано с образованием двухъядерного комплекса меди(1), который обеспечивает переда-
1
продукты
Катализ ионами металлов реакций молекулярного кислорода
67
чу двух электронов на атом кислорода. При этом предполагается, что пара ионов меди(1) присоединяет молекулу кислорода аналогично тому, как это происходит в железо (II)содержащих ферментах:
Си1*—Си1*- ¦ -0=0 • • • S ;i Си2*~-Си2+— ОН“ + SO В*
Предыдущая << 1 .. 20 21 22 23 24 25 < 26 > 27 28 29 30 31 32 .. 319 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама