Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Эйхгорн Г. -> "Неорганическая биохимия. Том 2" -> 51

Неорганическая биохимия. Том 2 - Эйхгорн Г.

Эйхгорн Г. Неорганическая биохимия. Том 2 — М.: Мир, 1978. — 737 c.
Скачать (прямая ссылка): neorganicheskayahimiya1978.djvu
Предыдущая << 1 .. 45 46 47 48 49 50 < 51 > 52 53 54 55 56 57 .. 319 >> Следующая

К настоящему времени определена последовательность ковалентно связанных аминокислотных остатков в апоферментах, выделенных из двух белков типа 1-Fe—S. Как видно из табл. 22.2, в каждом из расшифрованных белков имеется две пары цистеино-вых остатков одной и той же конфигурации: cys-x-x-cys. Бахмейер и сотр. [15] предположили, что белковая цепь этих белков складывается вдвое таким образом, что две пары цистеиновых остат-
Таблица 22.2
Последовательность аминокислотных остатков в молекулах белков типа
1-Fe— S [15]
Организм
(1) P. elsdenii
(2) Ml aerogenes
(і)
(2)
Met- Asp -lys -Туг- Glu Cys Ser-Ile Cys
Met-Gln-Lys-Phe-Glu ¦Cys Thr-Leu Cys
G 1у-Ту г ~ 11 е - Ту г-As р - Gl u-/U d - Gl u-G ly-Gly-Tyr-Ile-Tyr-Asp-Pro-Ala-Leu-Val-5 10 15
Asp-Asp-Gly-Asn-Val-Ala-Ala-Gly-Thr~Lys-Phe-Al«a-flsp-Leu-Pro-Ala-Asp-Trp-Gly-Pro-Asp-Thr-Pro-Asp-Gln-Asp-Gly-Ala-Phe-Glu-Asp-Val-Ser-GlU-Asn-Trp-20 25 30 3S
(1) Val- Cys Pro-Thr Cys
(2) Val- Cys Pro-Leu Cys
Gly-A1a-A sp-Lys-Asp -Ala-P he — Val-Lys-Met-Asp Giy-Ala-Gly-Lys-Glii-Asp-Phe-Elu-Vlai-Tyr-Glu-Asp
¦*5 50
124
Глава 22
ков становятся одна против другой и могут координироваться вокруг одного атома железа.
Спектры поглощения и кругового дихроизма белков типа
1-Fe—S были получены несколькими авторами. На рис. 22.1, взятом из работы Гарбетта с сотр. [16], показаны типичные спектры белка, выделенного из P. elsdenii. Интересно отметить, что показанные на рисунке полосы поглощения, а также оптическая активность полностью исчезают при восстановлении белка. Изучение
Рис. 22.1. Спектральные свойства рубредоксина из P. elsdenii [16].
Левая ордината соответствует спектру поглощения (1), правая ордината — спектру кругового двхроизма (2). На левом графике приведены спектры белка в окисленной форме, на правой — в восстановленной форме.
оптических свойств белка привело Цибриса и Вуди [4] к заключению о том, что полосы поглощения в видимой области не связаны с магнитно-разрешенными d—^d-переходами, поскольку фактор Куна, определяющий их анизотропию, слишком мал. В то же время характер полос, по данным авторов, хорошо описывается моделью переноса заряда с лиганда на металл, который может происходить в комплексе железа, окруженного четырьмя серусо-держащими лигандами.
Несколько позже Итон и Ловенберг [17] обнаружили в ближней ИК-области спектра восстановленного белка переходы малой интенсивности. Полоса при 1630 нм характеризуется величиной Дє/є=0,05, которая соответствует магнитно-разрешенным d—^-переходам. Авторы считают, что малая энергия этого перехода отвечает тетраэдрическому окружению железа.
Белки типа 1-Fe—S выделяются среди других не только тем, что в них не содержится лабильной серы. Их второй отличительной чертой является сигнал ЭПР в районе g—4,3 (при низких температурах можно наблюдать еще несколько сигналов, например
Ферредоксины и другие железо-серусодержащие белки 125
Таблица 22.3
Физические параметры рубредоксина из Clostridium pasteurianum [14, 19]
Параметры Окисленная форма Восстановленная форма
Сигнал ЭПР (77 К) s = = 4,3 Отсутствует
Эффективный магнитный 5,85±0,2 5,05+0,2
момент, [Хафф (300 К),
м. Б.
Изомерный Квадрупольное Изомерный Квадрупольное
сдвнг расщепление сдвиг расщепление
300 к 0,150 0,739 0,36 3,24
77 К 0,144 0,779 0,37 3,38
4,2 К 0,125 б 0,37 3,36
Изомерный сдвиг измерялся в мм/с по отношению к 67Fe в медной матрице; для того чтобы получить сдвиги по отношению к стандартному образцу нитропруссида натрия, к приведенным цифрам следует прибавить 0,483 мм/с. Во всех случаях ошибка измерения равна 0,02 мм/с.
® Наблюдается сверхтонкое расщепление.
пои g=9), который характерен для окисленной формы белка, в то время как восстановленная форма не дает никаких сигналов. Наблюдаемый сигнал характерен для высокоспинового состояния железа (III) (S=5/2) в поле ромбической симметрии [18]. Этот вывод согласуется с данными о магнитной восприимчивости окисленных форм белка при комнатной температуре, полученными Филлипсом и сотр. [19] при помощи метода ЯМР. Авторы установили, что эффективный магнитный момент окисленного белка равен 5,85 магнетона Бора, а его восстановленных форм — 5,05 магнетона Бора. Последняя цифра может быть обусловлена высокоспиновым состоянием железа(II) (S=4/2), что в свою очередь подтверждается большим квадрупольным расщеплением (3,24 мм/с) в спектре Мессбауэра восстановленного белка, которого и следовало ожидать в этом случае. Полученные физические характеристики белка 1-Fe—S, выделенного из С. pasteurianum, собраны в табл. 22.3.
Предыдущая << 1 .. 45 46 47 48 49 50 < 51 > 52 53 54 55 56 57 .. 319 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама