Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Эйхгорн Г. -> "Неорганическая биохимия. Том 2" -> 64

Неорганическая биохимия. Том 2 - Эйхгорн Г.

Эйхгорн Г. Неорганическая биохимия. Том 2 — М.: Мир, 1978. — 737 c.
Скачать (прямая ссылка): neorganicheskayahimiya1978.djvu
Предыдущая << 1 .. 58 59 60 61 62 63 < 64 > 65 66 67 68 69 70 .. 319 >> Следующая

Некоторые из рассматриваемых ферредоксинов изучали рентгеноструктурным методом. Рентгенограмма ферредоксина из М. aerogenes, полученная Сикером и Иенсеном [110] при малом разрешении, показала, что атомы железа не могут располагаться в одну линию, как предполагалось при построении модели ферредоксина из Clostridium pasteurianum [105]. Позднее Сикер и сотр. [Н1]. используя метки соединений тяжелых металлов и разрешение около 2,5 А, определили строение ферредоксина М. aerogenes. Согласно полученным данным в молекуле белка содержится два четырехъядерных кластера (4-Fe—S*), удаленных друг от друга на расстояние около 12 А. Кластеры имеют форму, близкую к кубу, в вершинах которого попеременно располагаются атомы железа и серы, причем каждый атом железа соединен еще с атомом серы цистеинового остатка. Каждый кластер находится вблизи одного из двух тирозиновых остатков боковой цепи. Один кластер координирует остатки цистеина с порядковыми номерами 8, 11, 14 и 45, остатки цистеина под номерами 18, 35, 38 и 42 координируются вторым кластером (табл. 22.8).
Развитие исследований бактериальных ферредоксинов, как и других железо-серусодержащих белков, рассмотренных в данной главе, отчетливо делится на три этапа: первый — открытие и установление широкого круга биологических функций этих белков, второй — исследование химической природы белков и попытки объяснить уникальные свойства входящих в них железо-серусодержащих хромофоров, на протяжении которого довольно быстрыми темпами расшифровывается последовательность аминокислот в белках, и третий этап —¦ применение физических методов для исследования собственно процесса передачи электрона. Полное же познание связи между строением и функциями этих белков возможно только в результате расшифровки их пространственной структуры, а для этого необходимо совершенствование физических методов их исследования. Идеалом в этом отношении должно быть такое понимание химической природы этих веществ, какого достигли передовые ученые-химики в понимании природы простейших соединений.
7. ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Итак, мы рассмотрели «простейшие» железо-серусодержащие белки. В их состав входит от одного до восьми атомов железа, связанных через цистеиновые остатки с полипептидными цепями,
152
Глава 22
которые относятся к самым коротким из встречающихся в природе. Внутри каждого из четырех типов этих белков наблюдается инвариантность участков цепи, включающих остатки цистеина. Это убедительное доказательство того, что пространственное расположение остатков цистеина является определяющей характеристикой каждого типа белков. Если в молекуле белка содержится два или более атомов железа, они образуют кластер, в состав которого входит также лабильная сера (возможно, в виде сульфида) и цистеиновый остаток (возможно, в виде тиолата). Этот многоядерный кластер может принимать или отдавать по одному электрону.
Недавно были найдены соединения, моделирующие некоторые свойства указанных систем. Коннелли и Даль [112] синтезировали и изучили строение парамагнитного комплекса [(C6H5)Fe(CO) (SCH3)]2, в котором два атома железа связаны между собой мостиковыми атомами серы. Путем сопоставления с аналогичными восстановленными частицами авторы показали, что в этом соединении между атомами железа существует одноэлектронная связь. Они предположили, что аналогичная связь может образовываться и в железо-серусодержащих белках. Это предположение в принципе можно было бы проверить, поскольку расстояние между несвязанными атомами железа (в восстановленном состоянии) равно 3,39 А, а между связанными атомами железа (в окисленном состоянии) — 2,92 А. Синтезированы и другие димерные комплексы железа с серусодержащими лигандами в качестве мостиковых, в состав которых входят дитиолены [113], карбонил и сульфид [114] или тиоксантогенаты [115]. Названные лиганды отличаются от присутствующих в белке, однако, например, комплекс с тио-ксантогенатом может оказаться полезным аналогом биядерной структуры в белках. Для четырехъядерных кластеров (существующих в белках типа 4-Fe—S*, а также, по-видимому, и в белках типа 8-Fe—S*) в качестве моделей могут служить комплексы [C5H5FeS]4 и [C5H5FeS]4 [116, 117]. Как и в случае упомянутого димерного комплекса [112], здесь также было отмечено изменение структурных параметров при переходе от восстановленного состояния к окисленному. Изменяются ли при этом расстояния между атомами железа, будет ясно только тогда, когда появятся точные рентгеноструктурные данные о строении комплекса в окисленном и восстановленном состоянии.
Ферредоксины высших организмов, обнаруженные в системе гидроксилирования стероидов, альдегидоксидазе печени, ксантин-оксидазе молока, а также в митохондриях, по своим спектрам поглощения и ЭПР проявляют близкое сходство с ферредоксинами растительного происхождения. Следовательно, хромофорные же-лезо-серусодержащие группы, идентифицированные в последних
Ферредоксины и другие железо-серусодержащие белки
153
белках, можно считать основным типом электроноакцепторных кластеров в железо-серусодержащих белках высших организмов. Однако не меньший интерес представляют и другие типы железо-серусодержащих белков, в особенности бактериальные ферредоксины, которые могут служить прототипом белков, входящих в нитрогеназу и другие ферменты анаэробного метаболизма.
Предыдущая << 1 .. 58 59 60 61 62 63 < 64 > 65 66 67 68 69 70 .. 319 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама