Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Эйхгорн Г. -> "Неорганическая биохимия. Том 2" -> 85

Неорганическая биохимия. Том 2 - Эйхгорн Г.

Эйхгорн Г. Неорганическая биохимия. Том 2 — М.: Мир, 1978. — 737 c.
Скачать (прямая ссылка): neorganicheskayahimiya1978.djvu
Предыдущая << 1 .. 79 80 81 82 83 84 < 85 > 86 87 88 89 90 91 .. 319 >> Следующая

3.4. Вспомогательные функции металлов в биологической фиксации N2
В процессе биологической фиксации N2 наряду с Мо—Fe- и Fe-белками Ыг-азы определенную роль играют другие металлсодержащие белки и металлы. Функции Фд уже рассматривались в разд. 3.2.1; наличие же тесной ассоциации гидрогеназы и ^-азы в клетке указывает на возможную вспомогательную роль гидрогеназы в фиксации N2- Леггемоглобин (ЛГб) представляет собой гемопротеид, ответственный за ярко-красную окраску корневых клубеньков бобовых растений, в которых происходит связывание N2- В природной форме ЛГб находится в высокоспиновом состоянии ЛГб11 и, подобно миоглобину, способен обратимо поглощать молекулярный кислород [206]. Среди известных гемопротеидов леггемоглобин обладает наивысшим сродством к О2, и недавно полученные данные показывают, что он может облегчать процессы диффузии Ог [207]. Высказанное ранее предположение о комплексе N2 с ЛГб '[208], который, как считалось, участвует в транспорте N2 либо его активации, не подтвердилось [209]. Определены молекулярная масса, аминокислотный состав и изучены спектры поглощения двух кристаллических форм ЛГб, выделенных из бобов сои [210].
Азотфиксирующая активность клубеньков бобовых растений качественно коррелирует с концентрацией в них леггемоглобина [8, 211]. В свободноживущих организмах леггемоглобин не найден, но он может содержаться в небобовых симбионтах, способных связывать N2. Как ЛГб, так и N2-a3a являются продуктами симбиоза бобовых растений и бактерии Rhizobia. Гемовый остаток синтезируется бактерией [212], а глобин растением [213]. Физиологическая роль ЛГб неизвестна. Он не является частью Ы2-азы и расположен с наружной стороны бактероидов, содержащих N2-a3y. Леггемоглобин не стимулирует фиксацию N2 ни выделенными бактероидами, ни Иг-азой [116, 117]. Предполагается, что роль ЛГб состоит в облегчении диффузии 02 в активно дышащих клубеньках либо (за счет способности ЛГб связывать 02) в создании локализованной анаэробной области, необходимой для функционирования активных центров N2-a3bi, чувствительных к 02.
Найдено также, что бактерии Rhizobia и соответствующие бактероиды отличаются по составу цитохромов и гемопротеинов. К этим отличиям относится отсутствие в бактероидах цитохромов
Бионеорганическая химия фиксации молекулярного азота 197
а3 и о и рхизобиального леггемоглобина (не связанного антигенно с ЛГб клубеньков) и присутствие цитохромов 552, Р-420 и Р-450 [!]• Физиологическое значение этих отличий неизвестно.
Подробно исследовалась потребность азотфиксирующих организмов в Со [6]. Для всех достаточно хорошо изученных организмов, способных связывать N2, выявлена необходимость в Со, который нужен для их роста и для синтеза соединений типа витамина Біг. Соединения Со играют в фиксации N2, по-видимому, косвенную роль, поскольку в очищенных Ыг-азах они не содержатся в значительных количествах. Предполагается, что другие металлы, например Са и Си, также выполняют вспомогательные функции в фиксации N2 симбиотическими и (или) свободноживущими организмами [6]-
4.АБИОЛОГИЧЕСКАЯ ФИКСАЦИЯ МОЛЕКУЛЯРНОГО АЗОТА
История исследования процесса каталитической фиксации молекулярного азота тесно связана с историей развития катализа вообще. Гетерогенный катализатор, способный осуществлять реакцию N2 с Н2, был разработан незадолго до первой мировой войны. Первый промышленный агрегат, предназначенный для синтеза аммиака по методу Габера—Боша, начал работать в 1913 г. Этот процесс (разд. 4.1) в дальнейшем был настолько технологически усовершенствован, что стал в настоящее время одним из самых эффективных промышленных процессов (производительность — 1000 т NH3 в сутки).
В противоположность этому гомогенно-каталитические реакции N2, подобные соответствующим реакциям олефинов, начали интенсивно изучаться лишь в последние годы. Общепринятые представления о химической инертности молекулы азота тормозили исследования реакций N2 с комплексами металлов до начала 1960 г. Однако два важных события, происшедших в этот период в химии N2, превратили проблему фиксации молекулярного азота в одну из наиболее быстро развивающихся областей неорганической химии. Первым событием было появление работы [214], опубликованной в 1964 г., в которой сообщалось, что некоторые галогениды переходных металлов способны катализировать восстановление N2 в мягких условиях. Вторым событием стало выделение первого индивидуального комплекса N2 с переходным металлом*, происшедшее в следующем году. Эти два открытия, более подробно рассмотренные в разд. 4.2 и 4.3, оказали сильное влияние на неорганическую химию и стимулировали появление многих идей о роли Fe и Мо в функционировании N2-a3bi.
* Аллен и Боттомли [15] дают интересное описание этого открытия.
198
Глава 23
4.1. Процесс Габера—Боша
Промышленный метод связывания диазота заключается в пропускании смеси (3:1) тщательно очищенных Н2 и N2 (полученных реформингом метана в условиях ограниченной подачи воздуха) над железным катализатором при —450 °С и 200—300 атм [215, 216]. При однократном прохождении через катализатор в NH3 превращается около 20% реакционной смеси. Аммиак выделяется из выходящего газового потока конденсацией, а непрореагировавшая газовая смесь вновь направляется в реактор. Химический выход практически количественный, а время жизни катализатора исчисляется годами. Катализатором служит пористое железо, содержащее небольшие количества А1203 (необходимого для придания устойчивости кристаллитам) и следы КгО, который, по-видимому, облегчает процесс хемосорбции диазота.
Предыдущая << 1 .. 79 80 81 82 83 84 < 85 > 86 87 88 89 90 91 .. 319 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама