Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Хохлов А.С. -> "Химические регуляторы биологических процессов " -> 14

Химические регуляторы биологических процессов - Хохлов А.С.

Хохлов А.С., Овчинников Ю.А. Химические регуляторы биологических процессов — Знание, 1969. — 144 c.
Скачать (прямая ссылка): fizregulyatori1969.djvu
Предыдущая << 1 .. 8 9 10 11 12 13 < 14 > 15 16 17 18 19 20 .. 51 >> Следующая

Строение ферментов
Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейция, аспарашновая кислота, глутамиаовая кислота, серии, треонин, лизни, аргинин, гис-тидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистевн, цисшн, ме-тионин, пролин и оксипролин; их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HaN—) я другую, имеющую кислотные,, свойства (карбоксильная группа — COOH),
« R
H2N-CH—©ООН um H8N-CH-ССЮ
(D
Боковая цепь R может быть достаточно инертной (например, углеводородным радикалом) или содержать дополнительные функциональные группировки. Практически все аминокислоты, входящие в белки, являются оптически активными соединениями в силу'асимметрии их строения и относятся к L-ряду.
Тот факт, что все белки и, в частности., ферменты, построены из аминокислот, доказывается путем расщепления белков
иод действием крепких кислот; при этом образуется сМесь аминокислот, которые могут быть разделены и идентифицированы различными методами*
Отдельные аминокислоты соединяются между собой за счет отщепления молекулы воды, образуя длинные цепи, например:
Ьф-СН-ССЩ HHN-CH-COJQH. HHN-CrHCOOH *
ITt
—г^Ы-СН-ЧХЖН-<^-СОНН-СИ-СООН
& такой Henfr аминокислоты связаны между собой группировкой —CONH-, которая назызаегся амидной нли цептидной \ связью, а вся Цепочка носит название пептида. Именно так и] построены белки, являющиеся, таким образом, полипептнда-ми« В природе йстречаются как короткие пептиды, содержащие до десяти аминокислотных остатков, так я высокомоле-j кулярные белки, насчитывающие в цепочке сотни аминокислот.
Естественно, возникает вопрос, как из 20 одних и тех же] аминокислот можно построить все многообразие белков (фер-| ментов) при условии, что каждый белок будет отличаться от] другого. Оказывается, все дело заключается в том, в каком порядке аминокислоты связываются между собой; так как] аминокислоты отличны одна от другой, но нетрудно сосчитать, I что число возможных последовательностей должно быть фантастически большим. Здесь уместно привести аналогию с буквами и сдобами» В русском алфавите всего 32 буквы, а их со- j четання й слова и предложения являются основой Неповторимого по своему богатству русского языка, не говоря уже о ] возможности и других, бессмысленных, сочетаний отдельных] букв. Таким образом, молекула белка представляет собой в] первом приближении полипептидную цепочку из остатков? аминокислот, расположенных в строго определенной, несущей] смысл, последовательности; это называется первичной струк- j турой белка или фермента.
Выяснение последовательности аминокислотных остатков; в белковой цепи представляет собой очень сложную и трудоемкую задачу, решение которой возможно лишь на основе' использования комплекса специальных методов. Прежде всего расщепляют белок на сравнительно короткие фрагменты путем разрыва Лишь некоторых амидных связей; для этой цели «ейользуют избирательные энзиматические или химические методы. Полученные полипептидные фрагмент разделяют и определяют последовательность аминокислотных остатков в
40
каждом из них. Это достигается специальными приемами, позволяющими последовательно отщеплять аминокислоты с конца пептидной цепи и проводить их четкую идентификацию.
В последнее время для определения первичной структуры коротких пептидов используют не только химические, но н физические методы, в частности масс-спектрометрию. Принцип этого метода заключается в том, что молекула соответствующим образом подготовленного пептида, находящаяся под действием высокой температуры и глубокого вакуума в газовой фазе, в специальной камере масс-спектрометра подвергается энергичной бомбардировке электронами, распадаясь при этом на положительно заряженные осколки. Этн осколки, несущиеся с огромной скоростью, попадают в магздит«ое""ноЛе и отклоняются в нем на определенную величину в зависимости от нх массы и заряда, а затем фиксируются специальным коллектором и регистрируются на бумажной ленте в ваде масс-свект-ра. Последний представляет робой серию пиков разной интенсивности, отвечающих массам образующихся лрн расяаде пептида фрагментов. В случае пептидов такой распад происходит преимущественно по наиболее лабильным амидиым.связям с отщеплением отдельных аминокислотных остатков и, читая масс-спектр, можно судить о последовательности этих остатков в пептидной цапи. _
Легко понять, что знание структуры даже всех пептидов, образовавшихся при расщеплении исследуемого белка, еще не позволяет установить его строение, поскольку неизвестно, каким образом соединяются эти пептиды между собой. Иначе говоря, от отдельных букв (аминокислот) мы уже перешли к словам, но еще не знаем того текста, который образуется их комбинацией. Поэтому всегда оказывается необходимым подвергнуть белок вторичному частичному расщеплению, но уже по другим амидным связям и снова выяснить строение образовавшихся фрагментов. Тогда из структуры этих новых фрагментов мы можем выявить места «стыковки» пептидов, образовавшихся при первоначальном расщеплении белка и таким образом расшифровать его полную структуру. ,Формально анализ первичной структуры белков чем-то напоминает разгадку кроссворда, но каждый шаг здесь требует огромного внимания, времени и труда, и поэтому на полное выяснение последовательности аминокислотных остатков в сложных белках иногда затрачивается несколько лет.
Предыдущая << 1 .. 8 9 10 11 12 13 < 14 > 15 16 17 18 19 20 .. 51 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама