Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Хохлов А.С. -> "Химические регуляторы биологических процессов " -> 15

Химические регуляторы биологических процессов - Хохлов А.С.

Хохлов А.С., Овчинников Ю.А. Химические регуляторы биологических процессов — Знание, 1969. — 144 c.
Скачать (прямая ссылка): fizregulyatori1969.djvu
Предыдущая << 1 .. 9 10 11 12 13 14 < 15 > 16 17 18 19 20 21 .. 51 >> Следующая

Характерно, однако, что далеко не все белки-ферменты представляют собой простую цепочку из аминокислот, соединенных амидными овязями. Например, в некоторых, даже сравнительно простых белках (рибонуклеаза, инсулин и др.) мы обнаруживаем и иной тип связей — так называемые ди-сульфидные связи, представляющие собой два соединенных друг с другом атома серы J(S — ^образующиеся яри связи-
вании двух остатков аминокислоты цистеина. Дисульфидны* связи в белках обычно соединяют цистеиновые остатки, расположенные в пептидной цепи далеко друг от друга, и, таким образом, молекула белка оказывается как бы дополнительно «сшитой». і «у
Далее, в состав молекулы многих ферментов могут входить, кроме аминокислот, другие сложные органические сое* дянения, принимающие участие а акте ферментативного катализа и обычно называемые кофакторами или коферментамщ Часто коф ер менты связаны с белковой частью молекулы фермента прочной связью; напротив, в некоторых случаях они вступают во взаимодействие и связываются с ферментом лишь в процессе ферментативной реакции. Существенно подчеркнуть, что у многих ферментов кофакторами являются широко известные витамины (см. главу 3), в частности витамины Bj,
Ba, B6 и Bi2t биотин, пантотеновая кислота и др., что отчет* ливо характеризует важную функцию витаминов в живом организме. Кофакторами могут быть и ноны различных металлов — железа, меди, цинка, марганца, хрома и т. п.
Роль кофакторов в функционировании ферментов исключительно велика — они осуществляют перенос отдельных атомов и группировок (водорода, фосфатной группы и др.) в ходе ферментативного превращения, служат «связными» между отдельными родственными ферментами и обеспечивают их согласованную деятельность. Ионы металлов, иногда входящие в состав ферментов в виде специальной, простетической группировки, часто выполняют роль активаторов ферментов, переводящих фермент в каталитически активное состояние. В качестве примера приведем строение одного из важнейших в биологическом отношении кофермента — коферемента А (рис. 10).
Таким образом, первичная структура фермента представляет собой исключительно сложную и уникальную систему,
NH
4O
Рис. 10. Строение коферменте А.

«скелет» которой — полипептидндя цель. Она является важнейшей характеристикой белков-ферментов и определяет их индивидуальность и многообразие. В настоящее время достоверно выяснена первичная структура лишь сравнительно небольшого числа ферментов, Так, пептидная цепь рибонуклеа-зы построена из 124 остатков аминокислот. На рис. 11 показана первичная структура другого, более сложного фермента — хнмотрипсииа, построенного уже из 245 аминокислотных остатков; характерной чертой этой структуры является то, что она содержит не одну, а три ЯюяИпептидные цепи, связанные между собой. ", t, .
Первичная структура ферментов является необходимой, но це достаточной характеристикой; «х полцого строения. Здесь важно отметить, цто лолипелтидная система любого белка не представляет ,собой вытянутую цепочку, а специфическим образом уложена в пространстве, часто образуя достаточно сяйную конструкцию. Одной из "возможных ферм свертывай»* поля-йептидной цепи является Так называемая а-спивадь1 (рис. 12),-"часто в белках встречается иг ^-структура, когДа;асеоциированные между собой изогнутые пейтидные цепочки Создают подобие складчатого листка (рис. 13). Есть и много других форм укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру, которую обычно называют вторичной структурой полипеитидов и белков. Дальнейшее скручивание пептидной цепи с уже сформированной вторичной структурой (например^ сворачивание а-спирали в компактный .клубок, глобулу)-приводит к следующей ступени структурной организаций белков-ферментов, известной под названием третичной структуры^ Наконец; отдельные белковые глобулы часто объединяются между собой в сложные ассоциаты или агрегаты — это уже' четвертичная структура белков, Построенная из нескольких отдельных субъединиц; такая структура свойственна многим ферментам.
Полипептидная цепочка белков-ферментбв уложена в пространстве исключительно сложным образом, уникальным для каждоїчгбелка.
Трехмерная конфигурация белковой молекулы определяет всю специфичность и многогранность ее биологического действия. Знание этой конформации белка-фермента является обязательным условием для понимания его биологичеокой функции и того способа, каким он эту функцию осуществляет. Интересно отметить, что эта пространственная организация молекулы белка в существенной степени определяется его первичной структурой, т. е. пространственный образ, свойственный молекуле каждого белка, точно «зашифрован» в последовательности аминокислотных остатков его пептидной цепіц. Изменяется первичная структура — и соответственно резко, изменяемся конформация белковой молекулы. Этот ВЫ-
¦**
вод, сделанный на основе большого экспериментального материала, представляется исключительно важным, поскольку вскрывает движущие силы, укладывающие полипептидиую цепь в упорядоченную трехмерную систему.
Изучение пространственного строения белковой макромолекулы представляет собой одну из наиболее сложных и еще далеких от полного решения проблем химии фер* ментов. Прежде всего исследователю необходимо знать не только пространственную организацию фермента в какой-то определенный момент времени, но и выяснить, ка-
Предыдущая << 1 .. 9 10 11 12 13 14 < 15 > 16 17 18 19 20 21 .. 51 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама