Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Сидельковская Ф.П. "Химия N-вннилпирролидона и его полимеров" ()

Сеидов Н.М. "Новые синтетические каучуки на основе этилена и олефинов" (Высокомолекулярная химия)

Райт П. "Полиуретановые эластомеры" (Высокомолекулярная химия)

Попова Л.А. "Производство карбамидного утеплителя заливочного типа" (Высокомолекулярная химия)

Поляков А.В "Полиэтилен высокого давления. Научно-технические основы промышленного синтеза" (Высокомолекулярная химия)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Хохлов А.С. -> "Химические регуляторы биологических процессов " -> 16

Химические регуляторы биологических процессов - Хохлов А.С.

Хохлов А.С., Овчинников Ю.А. Химические регуляторы биологических процессов — Знание, 1969. — 144 c.
Скачать (прямая ссылка): fizregulyatori1969.djvu
Предыдущая << 1 .. 10 11 12 13 14 15 < 16 > 17 18 19 20 21 22 .. 51 >> Следующая

Рис. 12 Модель а-спярали полипептидов.
Рис. ІЗЛМодель ?-структуры по-липелтндов.
кие коиформационные превращения происходят в процессе его функционирования, поскольку любой фермент представляет собой подвижную, динамическую систему и непрерывно видоизменяет свою архитектуру в процессе выполнения биологической функции. Не менее важно познать и природу сил и взаимодействий, заставляющие полнпеатидную цепь свер-
45
тываться в определенную трехмерную систему и стабилизирующих эту систему в данных конкретных условиях. Сейчас уже удалось установить, что такими силами могут быть так называемые водородные связи, в образованна которых, с одной стороны, участвуют группировки, несущие реакционно-способный, «подвижный» атом водорода, а с другой стороны, группировки, яроявляющие к этому атому повышенное сродство {водородные связи в химии обычно обозначают пунктиром, например,HM—..•«OC—).Сюда относятся и электростатические, или ионные, взаимодействия между заряженными группами (притяжение разноименно заряженных группировок и отталкивание одноименных). Важное значение в химии ферментов имеют н так. называемые гидрофобные силы, заключающиеся в агрегации, сближении углеводородных (жирных) боковых цепей аминокислот под влиянием выталкивающих их молекул воды. В различных условиях удельный вес Тех или иных взаимодействий внутри белковой молекулы или между такими молекулами снижается или возрастает, становясь иногда доминирующим, и соответственно этому меняется пространственное строение белка.
Исследование пространственных, конформационных состояний полипепгндных и белковых молекул проводится современными физическими и физико-химическими методами. Внолне понятно, что ценность любого из этих методов будет тем большей, чем точнее он позволяет определять пространственное строение белка-фермента, непосредственно связанное с выполняемой последним биологической функцией. Поскольку все ферменты являются асимметрическими системами, растворы которых вращают плоскость поляризации света, то здесь широко используют оптические методы. К ним относятся дисперсия оптического вращения и круговой дихроизм, т. е. изменение оптических характеристик какого-либо соединения в зависимости от длины волны облучающего света. Для многих ферментов, особенно содержащих металлы, можно применить метод магнитной дисперсии, когда оптическая активность (новая, отличная от естественной) индуцируется сильным магнитным полем (это явление известно под названием эффекта Фарадея). При изменении пространственного строения белков-ферментов в растворе меняются и их оптические характеристики — кривые оптической дисперсии и кругового дихроизма, и на основании этого можно судить о характере происшедших изменений. Широкую популярность в химии ферментов завоевали различные спектральные методы, в частности метод ядерно-магнитного резонанса, регистрирующий поведение ядер некоторых атомов в исследуемом пептиде или белке при наложении сильного внешнего магнитного поля, а также методы инфракрасной и ультрафиолетовой спектроскопии и г. H1
«6
Большие успехи в изучении пространственного строения ферментов достигнуты на основе метода рентгеноетруктурного анализа, когда удается получить точны* «рентгеновский снимок» фермента-'в кристаллическом состоянии. Введя в молекулу фермента какой-либо «тяжелый» атом (например, атом металла), хорошо «заметный» на рентгенограмме и используемый как центр отсчета, можно построить трехмерные модели ряда ферментов и таким образом как бы «увидеть» их реальные молекулы с точными координатами отдельных ато-
Рис. 14. Пространственное строение рибонуклеазы.
мов и группировок, правильным взаимным расположением различных элементов структуры и т. п. Конечно, мы еще не видим «живую» молекулу, то, как она видоизменяется и «дышит» в процессе ее функционирования, яо мы уже достоверно можем судить о принципах ее строения и организации и лучше понимать, как она «работает». Поэтому достижения рент-геноструктурлого анализа представляют собой выдающийся вклад в учение о ферментах, который пока не знает себе равных. Правда, такой авали* и расшифровка полной структуры молекулы белка в кристалле являются необычайно сложными и трудоемкими и часто требуют многих лет и титанических
47
усилий Исследователей; достаточно упомянуть, что пока расшифрованы трехмерные структуры лишь небольшого (около 10) числа ферментов. Однако это лишь подчеркивает исключительную значимость полученных результатов.
W3W
Рис 15. Трехмерная модель химотрипсина.
В качестве примера приведем сравнительно недавно полученные на основе рентгеноструктурного анализа полные структуры ферментов рибонуклеази (рис. 14) и химотрипсина (рис, 15). На этих рисунках светлые извилистые линии означают полипептидные цепи, а цифры — номера отдельных аминокислотных остатков, темные короткие линии, соединяющие участки пептидной цепи, представляют собой дисульфид-ные связи (например, Между аминокислотными остатками 26
48
и 84 на рис. 14 и между 42 и 58 — на рис. 15} < Видно также, что молекула химотрипсина состоит из трех скрепленных полипептидных цепей ^обозначенных буквами А, В и Q со свободными концевыми группами (NHs+ и СОг~). На рис. 14 черный шарик означает «тяжелый» атом — атом фосфора* Приведенные рисунки наглядно демонстрируют сложность структуры ферментов*
Предыдущая << 1 .. 10 11 12 13 14 15 < 16 > 17 18 19 20 21 22 .. 51 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама