Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Хохлов А.С. -> "Химические регуляторы биологических процессов " -> 19

Химические регуляторы биологических процессов - Хохлов А.С.

Хохлов А.С., Овчинников Ю.А. Химические регуляторы биологических процессов — Знание, 1969. — 144 c.
Скачать (прямая ссылка): fizregulyatori1969.djvu
Предыдущая << 1 .. 13 14 15 16 17 18 < 19 > 20 21 22 23 24 25 .. 51 >> Следующая

53 *
ио, т. е. как взаимоотношение «замка н ключа», хотя таким сравнением очень часто пользовались, особенно на ранних этапах изучения ферментов. На самом деде эти взаимоотношения оказываются намного сложнее. В частности, удалось установить, что в процессе взаимодействия субстрат и фермент способны несколько видоизменять свои пространственные конфигурации, как бы «приноравливаться» друг к другу, обеспечивая большую эффективность взаимодействия. Гипотеза о таком «индуцированном» контакте в процессе образования фермент-субстратного комплекса была впервые высказа- < на американским ученым Кошлэндом и сейчас получила экспериментальное подтверждение.
Итак, первый акт ферментативной реакции — это связывание субстрата, его «удобное» размещение на молекуле фермента. Следующий акт — сама реакция. В «активном центре» фермента имеются реакционноспособные группировки, которые «атакуют» связанный субстрат (или субстраты, если их несколько) и осуществляют с ним то или иное химическое превращение. Совокупность таких реакциовноспособных групп часто называют каталитически-активным центром, молекулы фермента. Воздействие таких групп на субстрат всегда является строго согласованным (кооперативным), синхронным H точно ориентированным в пространстве, и такая сопряженная атака обеспечивает исключительную скорость и полноту химических превращений.
Таким образам, нам уже становятся более или менее понятными причины необычайной эффективности ферментативного катализа и его преимущество по сравнению с обычным, небиологическим катализом. Они кроются в исключительно рациональном сочетании множества факторов, обеспечивающих протекание каталитического акта и обусловленных особенностями строения макромолекулы белка.
Прежде всего — это высокая степень сродства фермента с субстратом, резко повышающая вероятность образования фермент-субстратного комплекса. Если мы рассмотрим какую-либо обычную химическую реакцию между двумя веществами в растворе, то эффективность ее протекания будет зависеть от вероятности встречи, соударения молекул этих двух веществ в растворе. Чем больше концентрация реагирующих веществ, тем больше вероятность такой встречи, тем выше скорость реакции. Эффект направленного сближения фермента и субстрата в этом случае равносилен огромному увеличению концентрации реагирующих веществ и, следовательно, приводит к резкому ускорению превращения.
Во-вторых, это строго ориентированное размещение на ферменте реагирующих молекул субстратов н строго согласованное действие атакующих их реакционноспоеобных группировок. В фермент-субстратном комплексе активным группам,
54
осуществляющим реакцию, уже не надо «пристреливаться», они точно наведены на цель {субстрат) и их одновременный «залп» оказывается поэтому исключительно действенным.
Теперь, когда мы рассмотрели принципиальную схему работы фермента, нам уже легче понять и действие различных ингибиторов. Если ингибитор но своим пространственным очертаниям напоминает субстрат (а это так я случается), то он может занять на ферменте «место» субстрата. В этом случае фермент как бы «обманут», он вместо субстрата захватил его «двойника» и субстрат уже не может разместиться на занятом месте; следовательно, ферментативный акт оказывается невозможным.
Одни ингибиторы обладают небольшой агрессивностью — они лишь конкурируют с субстратом за "место на «посадочной площадке», причем удерживаются на этой площадке це очень прочна Если в окружении фермента находится много молекул таких ингибиторов, то субстрату трудно «протолкнуться» через их плотные ряды и вероятность его «приземления» исключительно низка; «посадочная площадка» практически все время занята ингибитором и ферментативная реакция исключается. Напротив, если число молекул субстрата и ингибитора, окружающих фермент, оказывается соизмеримым, то субстрату удается значительно чаще попадать на отведенное ему место; в этом случае реакция ферментативного превращения не прекращается, а лишь замедляется и ее скорость будет зависеть от количества добавленного ингибитора. Такого рода ингибиторы, не вступающие с ферментом в очень прочное взаимодействие и способные лишь «на время» занимать его контактную площадку, носят название конкурентных ингибиторов. -
Напротив, другие ингибиторы значительно коварнее. «Уместившись» на контактной площадке, они вступают в химическое взаимодействие с отдельными функциональными группами каталитически активного центра, прочно связываются с ферментом н блокируют его; фермент оказывается выведенным из строя. Такие ингибиторы носят название неконкурентных или необратимых. Как мы уже отмечали, «природные* ингибиторы различного характера, присутствующие в живой клетке, способны специфическим образом регулировать каталитическую активность фермента. „ *
Здесь целесообразно рассмотреть и еще один тип регуляторов действия ферментов. Существуют определенные вещества, которые влияют на ферментативный акт не прямо, т. е. путем внедрения иа контактную площадку фермента или блокирования его каталитического центра, а опосредованно* Молекула такого вещества может специфически связываться с каким-то участком белка-фермента, формально удаленным от того центра, где разыгрывается сам каталитический акт (на-
Предыдущая << 1 .. 13 14 15 16 17 18 < 19 > 20 21 22 23 24 25 .. 51 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама