Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Лазуркин Ю.С. -> "Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот" -> 124

Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот - Лазуркин Ю.С.

Лазуркин Ю.С. Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот — М.: Наука, 1967. — 342 c.
Скачать (прямая ссылка): afizsvoystvapentanola1967.djvu
Предыдущая << 1 .. 118 119 120 121 122 123 < 124 > 125 .. 126 >> Следующая

Теория Ван-Флека дает в явном виде выражение для AH2 через межъядерные вектора с учетом их ориентации относительно магнитного ,поля Hq.-Поэтому можно постулировать модель структуры исследуемого вещества, в которой эти вектора приобретают значения параметров, и судить о достоверности модели путем сравнения вычисленных и измеренных значений.
Например, были получены линии поглощения ядер водорода, лития и фосфора для литиевой соли ДНК [38]. Резонанс фосфора оказался достаточно чувствительным показателем вторичной структуры ДНК- Экспериментальное значение второго момента (1,91 ±0,05 гс2) находится в хорошем соответствии с теоретиче-
318
ским значением для одной из возможных структур ДНК («форма в модели 3») [39].
Внутримолекулярные движения приводят к усреднению локальных магнитных полей и, следовательно, к сужению линии ЯМР. Ширина линии ЯМР полимерных молекул связана с локальной подвижностью групп и сегментов, которая, в свою очередь, определяется количеством, видом и длиной боковых цепей, наличием внутрицепочечных и межцепочечных связей. Измерения, проводимые при низких температурах, соответствуют заторможенным внутримолекулярным движениям и приближаются к модели жесткой решетки. Скачкообразное уменьшение ширины линии при повышении температуры свидетельствует о появлении новых степеней свободы и дает возможность вычислить энергии активации их размораживания, а также времена корреляции для движений, приводящих к сужению линии. Для синтетических полипептидов — полиаланина, полилейцина, полифенилаланина (ПФА), поли-у-бензилглютамата (ПГБГ), полинатрийглутама-та—температурная зависимость второго момента в значительной степени определяется движением боковых групп и сегментов [40]. При 77° К ПФА и ПГБГ имеют жесткую решетку, а у полиаланина и полилейцина остаются вращательные степени свободы части метальных групп. При увеличении температуры выше 1200K происходит размораживание вращения всех метальных групп для последних двух полимеров. Уменьшение второго момента в области 120—400° К для полилейцина и ПФА определяется увеличением средней амплитуды колебаний изобутильной и бензильиой групп соответственно.
Спектры ЯМР белков и полипептидов состоят из узкого пика, наложенного симметрично на широкую линию. Узкий пик в основном обусловлен сорбированной водой, при постепенном высушивании образца он уменьшается и почти исчезает [41, 42]. Возможно, что остатки узкой составляющей сигнала принадлежат аморфным областям белков и полипептидов [42]. Как известно, для полимеров широкая часть сигнала обусловлена кристаллическими участками и обычно может быть представлена гауссовой кривой, тогда как узкая линия, соответствующая более подвижным аморфным участкам, описывается лоренцевой кривой. Простой и точный метод анализа формы линии заключается в построении линейных анаморфоз [43]. Исходя из теоретических формул для гауссовой и лоренцевой форм линий экспериментальные точки откладываются соответственно в двух системах координат:
1п Ji. = /[(Я- н0п
^-і=/[(Я-я0л,
319
Применение этих координат обращает гауссову и лоренцеву кривые в прямые линии. Возможность спрямления экспериментальной кривой позволяет однозначно установить форму линии, а из угла наклона прямой определить ширину линии со значительно большей точностью. Для многофазной системы можно ожидать нескольких прямолинейных участков.
Изменение ширины и структуры линии для кристалла при различных его ориентациях по отношению к внешнему полю позволяет определить локализацию протонов, что трудно достижимо другими методами. Таким способом было установлено, что NH3-группа в глицине является правильным тетраэдром, ось которого лежит вдоль С—N-связи, а длина N—Н-связи равна 1,077±0,01 А [44]. Аналогично для ориентированных волокон коллагена удалось показать, что молекулы воды образуют на поверхности коллагена цепочкг, ориентированные вдоль направления оси белка [45].
е. Применение метода спинового эха
Метод спинового эха дает возможность измерять времена релаксации T1 я T2 н константу диффузии вещества. Рассмотрим, например, как определяется T2. В результате спин-спиновой релаксации х- и (/-компоненты намагниченности убывают пропорционально е Тг и амплитуда эха к моменту времени
/я=2т уменьшается на множитель е Тг . Поэтому если изменять время х, то зависимость амплитуды эха от т дает возможность определить значение T2.
Спин-эхо широко применяется для изучения комплексообразования парамагнитных ионов с биополимерами. Этим методом можно получить важные данные о роли ионов металла в ферментативном катализе.
В присутствии в растворе парамагнитных ионов, магнитный момент которых на несколько порядков больше магнитного момента протонов, скорость релаксации протонов воды заметно увеличивается. Это вызвано в основном флуктуациями магнитного поля в гидратной оболочке иона. Быстрый обмен протонов гидратной оболочки с остальной массой воды приводит к распространению эффекта на весь объем. Если в раствор парамагнитных ионов добавлены полимерные молекулы, то наличие и характер комплекса между ионом и полимером приведет к изменению скорости релаксации протонов воды. Эффективность воздействия парамагнитного иона на релаксацию зависит от числа связанных с ним молекул воды и времени корреляции иона и протонов воды.
Предыдущая << 1 .. 118 119 120 121 122 123 < 124 > 125 .. 126 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама