Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Лазуркин Ю.С. -> "Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот" -> 14

Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот - Лазуркин Ю.С.

Лазуркин Ю.С. Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот — М.: Наука, 1967. — 342 c.
Скачать (прямая ссылка): afizsvoystvapentanola1967.djvu
Предыдущая << 1 .. 8 9 10 11 12 13 < 14 > 15 16 17 18 19 20 .. 126 >> Следующая

1 Суммирование рядов Фурье для простых структур может быть проведено также при помощи оптических приспособлений, не совсем правильно называемых «рентгеновскими микроскопами».
39
1,5 А 1,1 І '
гі si
Рис. 12. Распределение электронной плотности в дикетопиперазине прн различном разрешении
Иногда используется ограниченная часть экспериментальных данных и рассчитываются ряды Фурье с малым разрешением. Для этого в расчет берутся отражения, соответствующие межплоскостным расстояниям до какого-то определенного минимального значения. Мерой разрешения ряда Фурье в этих случаях принято считать эту минимальную величину межплоскостного расстояния.
Функция распределения электронной плотности изображается в виде контурных карт, на которых изолиниями соединены точки с ее одинаковым значением. На рис. 12 представлена функция распределения электронной плотности дикетопиперази-на, рассчитанная для различных разрешений [18]. Однако этот прием удобен для представления распределения электронной плотности в одной какой-либо плоскости. Модели, построенные на основании данных об объемном распределении электронной плотности в некоторых белках, представлены на рис. 13, 14.
Ряд Фурье вида
P (X, У, Z) = ± 2 2 2 Пи cos 2я (hX + кУ + IZ) (11)
h k I
носит название функции Паттерсона. Эта функция широко используется в рентгеновской структурной кристаллографии, ее расчет — необходимый этап при анализе структуры белков,
4U
Рис. 13. Модели распределении электронной плотности б белках о —модель распределения электронной плотности в ыиоглобине с разрешением 6A; Є—в гемоглобине с разрешением 5,5 А
Теория структурного анализа показывает, что функция Паттер-соона отображает пространственную ориентацию всех межатомных векторов в кристалле. Она имеет максимумы в тех точках XYZ, которые удовлетворяют условию X = Xt — х,\ Y-^y1 — у\\ Z = г,- —г/, где X1IJiZt и хіУігі — координаты каких-либо двух атомов в элементарной ячейке. Величина максимума функции Паттерсона пропорциональна произведению атомных номеров соответствующей пары томов.
Эта функция часто используется для определения координат тяжелых, сильно рассеивающих рентгеновские лучи атомов в элементарных ячейках, так как максимумы, соответствующие расстояниям между тяжелыми атомами, обнаруживаются на ней в первую очередь.
Для определения координат атомов тяжелых меіаллов в элементарной ячейке белкового кристалла используется синтез Паттерсона, коэффициентами которого служат квадраты разностей — 1/7ZjAzO' а также различные модификации этих разностей1. По комплексу векторов, соответствующих расстояниям между тяжелыми атомами в элементарной ячейке, легко могут быть определены координаты этих атомов при условии, что .каждая' молекула присоединяет лишь небольшое их число.
1 Проблеме эффективного определения координат тяжелых атомов в крн-^^т^ллах белка посвящено очень много работ, обзор которых имеется в статье
Рис. 14. Данные, полученные на основе анализа распределения электронной плотности в белках
а — конфигурация аминокислотных остатков вблизи гемогруппы многлобина; б — конфигурация цепи лтаоцима (цифры на схеме — номера аминокислотных остатков)
м. Распределение электронной плотности в кристаллах белков
Рентгеноструктурный анализ с расчетом функции распределения электронной плотности был проведен лишь для некоторых белков. Изучение структуры кристаллизующихся вирусов в силу сложности их строения ограничилось лишь определением собственной симметрии их молекул.
Впервые распределение электронной плотности в белковой молекуле удалось наблюдать на примере миоглобина [43]. Первоначально функция электронной плотности многлобнна была рассчитана при слабом разрешении 6 А. В расчете учитывались структурные амплитуды всего лишь 400 отражений. Однако эта функция уже позволила определить общий характер свертывания полипептидной цепи в миоглобине, т. е. его третичную структуру. В 1958 г. это было крупнейшим научным достижением. Как оказалось, все прежние теории строения белка, в которых белковая глобула представлялась как совокупность связанных коротких параллельных а-спиральных сегментов, оказались несостоятельными. Было показано, что полипептидная цепь в белковой молекуле может изгибаться весьма сложным образом, обеспечивая образование очень компактной глобулы.
К настоящему времени распределение электронной плотности с разрешением 5—6 А рассчитано и для других белков [45,55—58].
Сравнительные данные, полученные для различных гемоглоби-нов, послужили основой для многих очень важных выводов. Удалось, например, показать, что изменение функциональных свойств гемоглобина, наблюдаемое при переходе из обычной окси- в так называемую восстановленную форму, является следствием увеличения расстояния между его ?-субъеднницами при неизменности их третичной структуры [56].
Весьма интересным оказалось то обстоятельство, что, несмотря на существенную разницу в химическом строении, третичная структура а- и ?-субъединиц гемоглобина и глобулы миоглобина практически одинакова [45].
Распределение электронной плотности с разрешением 5—6 А в лизоциме [57] и химотрипснногене [58] интерпретировать сразу ие удалось. Эти белки содержат мало а-спиралей и поэтому в распределении их электронной плотности нет заметных сгустков, легко выявляемых при малом разрешении.
Предыдущая << 1 .. 8 9 10 11 12 13 < 14 > 15 16 17 18 19 20 .. 126 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама