Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Лазуркин Ю.С. -> "Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот" -> 55

Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот - Лазуркин Ю.С.

Лазуркин Ю.С. Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот — М.: Наука, 1967. — 342 c.
Скачать (прямая ссылка): afizsvoystvapentanola1967.djvu
Предыдущая << 1 .. 49 50 51 52 53 54 < 55 > 56 57 58 59 60 61 .. 126 >> Следующая

138
ными колебаниями, которые обусловлены изменениями углов, образованных связями типа XY; частоты деформационных колебаний углов типа XYH и XH2 лежат выше (1000—1600 см-1). Следует, конечно, помнить, что приведенное описание спектра является весьма условным, так как практически каждое колебание молекулы включает в себя одновременно изменения различных связей и углов.
Подробный анализ спектров белков и нуклеиновых кислот, а также обсуждение проблем, стоящих перед инфракрасной спектроскопией биополимеров, можно найти в специальных монографиях и обзорах [17—19].
Инфракрасные спектры аминокислот, пептидов, полипептидов и белков. Особенностью поглощения аминокислот и пептидов в твердом состоянии является наличие сильных полосв области 3000—3500 еж-1 и около 1600 и 1400 см-1. Было показано, что эта особенность обусловлена ионным дипо-лярным состоянием молекулы: в высокочастотной области — ва-лентными колебаниями NH2 или NH3, а полосы 1600 и 1400 см~л соответствуют двум основным колебаниям карбоксильной группы — COO-. По мере удлинения полипептидной цепи проявление концевых групп становится менее заметным (хотя возможно обнаружение ионизированных групп боковых цепей аминокислотных остатков), зато отчетливо наблюдается сильное поглощение пептидной (амидной) группы. В большинстве белков и
Ox .С
полипептидов эта группа имеет транс-конфигурацию у?^С •
C/L 4H
Валентные колебания NH связи дают сильную полосу около 3300 см-1. В области ниже 2000 см-1 выделяются несколько сильных полос, обозначаемых «Амид I» (около 1650 см-1), «Амид II» (около 1550 см-1) и «Амид III» (около 1200—1300 см-1), обусловленных колебаниями в плоскости, и широкая полоса поглощения неплоских деформационных колебаний NH («Амид V»). Все перечисленные колебания являются достаточно характеристическими и практически не зависят от природы боковых цепей.
Выяснению происхождения амидных полос посвящено много работ. Хорошим показателем принадлежности полосы пептидной группе служит уменьшение ее частоты при замещении атома водорода на дейтерий. Особенно сильно, приблизительно вУ"2 раз, в соответствии с формулой (2), уменьшается частота валентных колебаний NH.
Другим характерным признаком амидных колебаний могут служить сдвиги частот в сильно разбавленных растворах непо-лярных растворителей. Этот эффект обусловлен разрывом водородной связи N—Н—•O = C Наблюдаемые изменения нетрудно объяснить,, если представить себе пептидную группу в виде шариков с пружинками: при разрыве водородной связи силовые
139
коэффициенты связей NH и СО увеличиваются, так как уменьшаются длины этих связей, т. е. а0 в формуле (3), тогда как силовые коэффициенты углов ОС и CNH уменьшаются. Отсюда следует, что валентное колебание NH в пептидной группе без водородной связи будет иметь более высокую частоту (около 3450 см-1), чем с водородной связью (около 3300 см-1). Точно так же и полоса Амид I, обусловленная колебанием, при котором сильно изменяется длина связи СО, будет иметь соответственно более высокую частоту (на 40—50 см-1). Наоборот, частоты деформационных колебаний Амид II, Амид III и Амид V сдвигаются при разрыве водородной связи в сторону низких частот. Величина сдвига частоты характеризует силу водородной связи. Наибольший сдвиг имеют валентное и неплоское деформационное колебания группы NH. Сильно изменяются также ширина полос и их интенсивность: при наличии водородной связи полосы поглощения шире и приблизительно на порядок интенсивнее. В большинстве полипептидов и белков полоса валентных колебаний NH-группы имеет частоту максимума в интервале 3280— 3310 см~1; исключение составляют белки группы коллагена (частота около 3330 см~1). Такая большая стабильность частоты, независимо от конформации, объясняется, по-видимому, тем, что основные параметры пептидной водородной связи (и главным образом расстояние N...O) во всех этих структурах остаются приблизительно постоянными. Частота валентного колебания остается практически неизменной даже в том случае, когда полипептид имеет беспорядочную конформацию цепей, правда, при этом ширина полосы становится заметно больше.
В настоящее время интерес исследователей сосредоточен главным образом на изучении трех амидных колебаний — v0, vi, v2 (валентное колебание NH, полосы Амид I и II соответственно). Расчеты нормальных колебаний пептидной группы показали [17], что из всех плоских колебаний три отмеченные наиболее локализованы и могут быть описаны смещениями из положений равновесия лишь шести атомов самой пептидной группы (рис. 7). Мы видим, что общепринятые названия колебания Амид I и Амид II— «карбонильное колебание» и «деформационное колебание NH» — довольно грубо характеризуют эти колебания, хотя и правильно отражают их основную сущность. Действительно, поляризация колебания vi приблизительно совпадает с направлением связи СО, а для V2 она направлена почти перпендикулярно связи NH в соответствии с направлением поворота этой связи при колебании. Объясняется это тем, что интенсивность и поляризация колебаний пептидной группы в самом грубом приближении могут быть получены из рассмотрения колебаний только тех связей, которые имеют наибольший дипольный момент и характеризуются наибольшим изменением дипольного момента при растяжении связи. Такими связями в пептидной группе являются связи СО и NH.
Предыдущая << 1 .. 49 50 51 52 53 54 < 55 > 56 57 58 59 60 61 .. 126 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама