Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Биохимия -> Лазуркин Ю.С. -> "Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот" -> 56

Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот - Лазуркин Ю.С.

Лазуркин Ю.С. Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот — М.: Наука, 1967. — 342 c.
Скачать (прямая ссылка): afizsvoystvapentanola1967.djvu
Предыдущая << 1 .. 50 51 52 53 54 55 < 56 > 57 58 59 60 61 62 .. 126 >> Следующая

140
с
о
V0
3300 см-'
то'см-'
1550 см-
Рис. 7. Смещение атомов из положений равновесия для некоторых основных колебаний пептидной группы в транс-конфигурации. Для наглядности амплитуды смещений представлены в увеличенном виде (10:1) по отношению к размерам связей. Стрелки, заостренные с обоих концов, показывают направление момента
Их дипольные моменты должны быть равны около 2,3 и 1,3 Z)1 если пептидная группа имеет кетонное строение; на самом деле они еще больше. Все остальные связи имеют дипольные моменты, близкие к нулю, и, следовательно, в этом приближении слабо проявляют себя в интенсивности и поляризации полос поглощения. Поляризация основных колебаний пептидной группы, показанная на рис. 7, была определена экспериментально при изучении дихроизма инфракрасного поглощения монокристаллов, имеющих известную структуру. Таким образом, мы располагаем достаточным количеством сведений о происхождении основных колебаний пептидной группы. Благодаря этому стало возможным успешное изучение структуры полипептидов и фибриллярных белков методом инфракрасной спектроскопии.
В соответствии с предложенным рентгеноструктурным критерием, фибриллярные белки можно разбить на три основные групг пы: 1) а-белки со спиральной конформацией полипептидной цепи;
2) ?-белки с конформацией складчатого слоя с вытянутой цепью;
3) белки группы коллагена со сложной спиральной конформацией, отличной от конформации белков а-группы.
В таблице 2 показан характерный инфракрасный дихроизм основных пептидных полос, который может быть использован для определения принадлежности белка к данной структурной группе.
В таблице даны приближенные частоты и поляризации полос поглощения (Л — параллельно оси волокна, J-—перпендикулярно). Мы видим, что белки коллагеновой группы по дихроизму полос похожи на ?-белки, однако частоты основных пептидных полос весьма специфичны (например, валентные колебания NH).
На рис. 8 изображен поляризационный спектр типичного представителя ?-белков — фиброина шелка [20]. Волокно было взято
перехода [17]
141
Рис. 8. Поляризационный спектр фиброина шелка шелковичного червя (а) и поляризационный спектр частично дейтерированного фиброина шелка (б). Образец выдерживали несколько суток в парах тяжелой воды [20]. Сплошная линия — электрический вектор падающего излучения перпендикулярен оси волокна, пунктирная — параллелен
достаточно толстое, так что на спектре хорошо видны относительно слабые скелетные колебания пептидной группы и боковых цепей в области 800—1400 см.-1. Проявился перпендикулярный дихроизм очень широкой полосы Амид V с максимумом около 710 см-1. Неплоские деформационные колебания происходят перпендикулярно оси волокна. Это означает, что плоскость пептидной группы приблизительно параллельна оси волокна, тогда как перпендикулярный дихроизм валентных колебаний NH говорит о том, что водородные связи образованы в структуре поперек оси волокна, т. е. полипептидные цепи вытянуты вдоль волокна. Характерный дихроизм ?-структуры еще отчетливее проявляется в спектре частично дейтерированного образца, выдержанного в парах тяжелой воды в течение нескольких суток. В результате такой обработки происходит замещение только в аморфных частях волокна. При этом по дихроизму валентных колебаний видно, что замещенная аморфная часть практически не ориентирована.
Таблица 2
Частота и поляризация основных инфакрасных полос белков
Группа Ve Vl
^белков V2
3300 и 1660 и 1545 ±
? ......... 3300_L 1640 ± 1530 у
3300 і. 16601 1550 j!
Изучение различных особенностей структуры белков и их проявления в инфракрасных спектрах значительно удобнее проводить на синтетических полипептидах. В ориентированной полимерной пленке полипептидная цепь может иметь различные конформации в зависимости от того, из какого растворителя и при каких условиях она получена. Более того, оказывается, что даже одна и та же конформация цепи может существовать в различных структурных модификациях. Так, например, молекулы могут быть упакованы как параллельно, так и антипараллельно, а при ориентации располагаются как вдоль, так и поперек основного направления ориентации. Все структурные особенности находят отражение в частотах, !інтенсивностях и поляризациях полос поглощения. Конечно, это касается не только основных пептидных, но и скелетных колебаний, причем даже в большей степени, последние, однако, в настоящее время не могут быть интерпретированы достаточно надежно.
Рассмотрим для примера подробнее картину колебания Амид I антипараллельной кристаллической упаковки вытянутых полипептидных цепей (рис. 9). В элементарной ячейке находятся четыре пептидные группы, соединенные между собой попарно
14
H о в H о в
HX ИХ 1
0 © н о е н
1I І І
н © о н © о
1 ЧИ 1 VII
TNC C0 N С
х \ с„ V С C0 N
у Il / /\\ /
еАо H © о H
V(O1O) V1(JT5O)
H 0 0 H 0 0
/ \/ / г \/
NCC NC,o ,C1
^VSZv ' V Y V
H 0 6 н 0 0
I XII _ I
Ca ,N С _ C0 N С
Предыдущая << 1 .. 50 51 52 53 54 55 < 56 > 57 58 59 60 61 62 .. 126 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама