Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Физическая химия -> Авцын А.П. -> "Микроэлементозы человека: этиология, классификация, органопатология" -> 41

Микроэлементозы человека: этиология, классификация, органопатология - Авцын А.П.

Авцын А.П. Микроэлементозы человека: этиология, классификация, органопатология — М.: Медицина , 1991. — 496 c.
ISBN 5-255-02128-Х
Скачать (прямая ссылка): microelementozicheloveka1991.djvu
Предыдущая << 1 .. 35 36 37 38 39 40 < 41 > 42 43 44 45 46 47 .. 230 >> Следующая

Изложение материала этой главы построено по единому плану — доказательства эссенциальности МЭ, распространенность их в природе, всасывание, транспорт и выделение из организма, физиологическая роль и патологические процессы, обусловленные дефицитом и избытком МЭ в организме человека и животных.
6.1. Железо
Железо — широко распространенный в природе элемент, ранее его относили к макроэлементам в связи с относительно высоким содержанием в организме (4,2 г в теле «стандартного» человека). Если, однако, исключить гемоглобиновое железо, составляющее 75—80% от его общего количества, то концентрация этого элемента в тканях окажется равной и даже меньшей, чем концентрация такого типичного МЭ, как цинк. Установлено, что 20—25% железа являются резервными, 5—10% входят в состав миоглобина, около 1% содержится в дыхатель-
92
ных ферментах, катализирующих процессы дыхания в клетках и тканях. Поскольку МЭ осуществляют свою биологическую функцию главным образом в составе других биологически активных соединений, преимущественно ферментов, то железо, входящее в состав более 70 различных по своей функции ферментов, следует также признать истинным МЭ. Это принято в большинстве современных специальных руководств [Mertz W., 1987J.
Железосодержащие биомолекулы выполняют четыре основные функции: 1) транспорт электронов (цитохромы, железо-серопротеиды); 2) транспорт и депонирование кислорода (мио-глобин, гемоглобин, эритрокруорин, гемэритрин, хлорокруорин); 3) участие в формировании активных центров окислительновосстановительных ферментов (оксидазы, гидроксилазы, су-пероксиддисмутаза и др.); 4) транспорт и депонирование железа (сидерофилины и среди них наиболее изученный трансферрин, гемосидерин, ферритин, сидерохромы).
Цитохромы — это гемопротеиды, выполняющие функцию электронного переноса в процессах дыхания и фотосинтеза, основанную на обратимом окислении атома железа. В зависимости от типа гема и его спектральной характеристики выделяют четыре (а, Ь, с и d) группы цитохромов. Типы гемов различаются боковыми цепями порфириновых структур. Цитохромы а содержат формильную боковую группу, цитохромы b — про-тогем, нековалентно связанный с белком, цитохром с — гем, ковалентно связанный двумя цистеиновыми остатками одной полипептидной цепи, цитохром d содержит дигидропорфирин (хлорин) [Диксон М., Уэбб Э., 1982]. Различия в пределах группы, вызванные особенностями структуры апопротеида, обозначаются порядковым индексом или величиной длины волны поглощения света в видимой области. Цитохромы с и аа3 присутствуют в митохондриальной дыхательной цепи, bs и Р-450— в микросомах клеток животных, остальные индексированные цитохромы и цитохром d(a2) —в растительных и бактериальных клетках. Цитохром bs является переносчиком электронов для десатуразной системы эндоплазм этической сети. В ней и в митохондриях коры надпочечников обнзруживается тзкже цитохром Р-450, являющийся типичной монооксигеназой, участвующей в процессах гидроксилирования стероидов, отщеп-пления боковой группы холестерина, гидроксилирования широкого круга ксенобиотиков.
В печени млекопитающих присутствует несколько форм цитохрома Р-450, прочно связанных с мембраной агранулярной эндоплазматической сети и непосредственно реагирующих с флавопротеидами. Под влиянием отдельных лекарственных препаратов их синтез резко возрастает, например фенобарбитал и бензофлавон индуцируют 20-кратное повышение активности цитохрома Р-450. Еще большая активность индуцируется диоксином, чем, по-видимому, объясняется хроническое токсическое действие малых доз этого соединения.
93
Роль цитохрома Р-450 заключается, видимо, в превращении путем гидроксилирования ксенобиотика в легко экскрети-руемую форму. Однако гидроксилирование может сообщать веществу канцерогенные свойства, как, например, в случае ме-тилхолантрена.
Железосеропротеиды — новая важнейшая группа электрон-переносящих белков. Они содержат негемовое железо, связанное четырьмя лигандами с серой, образующими кластер с тетраэдрической или искаженной тетраэдрической геометрией. Сера кластера принадлежит как цистеиновым остаткам полипеп-тидной цепи, так и неорганической «лабильной» сере (исключая рубредоксин). Железосеропротеиды подразделяют в зависимости от числа атомов железа в кластере. В эту группу входят сукцинатдегидрогеназа, дегидрогеназа электронпереносящего флавопротеида, NADH-дегидрогеназа и другие ферменты.
Важнейшим кислородпереносящим белком позвоночных является гемоглобин, характеристику которого можно найти в учебниках физиологии и биохимии. Столь же хорошо изучен и миоглобин, обеспечивающий депонирование кислорода и его перенос на дыхательные ферменты.
К оксидоредуктазам, содержащим гемовое железо, относятся обширные семейства пероксидаз и каталаз. Пероксидазы катализируют окислительные реакции, в которых в качестве окислителя участвуют перекись водорода или замещенные перекиси. Из многочисленных представителей этой группы ферментов у млекопитающих наиболее хорошо изучены лактопероксидаза, тиреопероксидаза и миелопероксидаза [Hewson W. D., Hager L. P., 1979J. Лактопероксидаза, выделенная первоначально из коровьего молока, была обнаружена затем в слюнных, слезных и гарднеровых железах, обладающих, кроме того, способностью концентрировать йод. Биологическая роль фермента недостаточна ясна. Он с особой легкостью катализирует окисление йодидов, в связи с чем используется в лабораторной практике для метки белков радиоактивным йодом. Допускается также его участие в образовании меланина.
Предыдущая << 1 .. 35 36 37 38 39 40 < 41 > 42 43 44 45 46 47 .. 230 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама