Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Физическая химия -> Авцын А.П. -> "Микроэлементозы человека: этиология, классификация, органопатология" -> 42

Микроэлементозы человека: этиология, классификация, органопатология - Авцын А.П.

Авцын А.П. Микроэлементозы человека: этиология, классификация, органопатология — М.: Медицина , 1991. — 496 c.
ISBN 5-255-02128-Х
Скачать (прямая ссылка): microelementozicheloveka1991.djvu
Предыдущая << 1 .. 36 37 38 39 40 41 < 42 > 43 44 45 46 47 48 .. 230 >> Следующая

Тиреопероксидаза прочно связана с мембранами эндоплаз-матической сети фолликулярных эндокриноцитов щитовидной железы и принимает участие в биосинтезе йодтиронинов. Миелопероксидаза — гемопротеид, выделенный из лейкоцитов, гноя, хлоромы крыс, костного мозга морских свинок. Основной функцией фермента является его участие в процессах фагоцитоза и лизиса микроорганизмов. Миелопероксидаза находится в азур-офильных гранулах нейтрофилов и выделяется в фагоцитирующие вакуоли в процессе лизиса гранул [Пигаревский В. Е„ 1982]. Реакция окисления субстратов пероксидазой протекает в три этапа: нативный фермент +Нг02-^- соединение I. Соединение 1+АН2-»-соединение II-f-AH. Соединение II-f-AH2->-нативный фермент+АН. Соединение I содержит на два, а соединение II — на один окислительный эквивалент больше, чем нативный фермент.
94
Таблица 9
Железопротеиды и ферменты человека и животных, не содержащие железосерных центров
Наименование Источник получения Молекулярная масса Число атомов железа Простетическая группа
Цитохром а Сердце крупного 93 000 1 Си, гем А
Цитохром b рогатого скота 93 000 1 Протопорфн-
Цитохром с 13 000 1 рин IX Гем С
Фенилаланингид- ПЛТ/Л f 1 T1QOQ Печень крысы 100 000 (димер) 2 Fe (11), птерин
pUKtnJidod Лактопероксида- Коровье молоко 78 000 (димер, 2 Мезопорфи-
за Тиреоидперокси- Щитовидная желе- гликопротеид) 200 000 (глико- 2—3 рин IX Протопорфи-
даза за протеид) рин IX
Мие ло пероксида - Лейкоциты 104 000 (димер) 2 Гем А
з а Каталаза Эритроциты круп- 250 000 4 Протопорфн-
Цитохром Р-450 ного рогатого скота Микросомы печени 46 ООО 1 рин IX Протопорфи-
Гемоглобин Эритроциты мле- 67 000 4 рин IX Протопорфи-
Миоглобин копитающих Мышцы млекопи- 16 000 1 рин IX Протопорфи-
Эритрокроурин тающих Arenicola 3 000 000 192 рин IX Гем
Гемэритрнн Sipunculidae 108000 (окта- 16 —
Трансферрин Кровь млекопита- мер) 79 000 2
Лактоферрнн Коиальбумин ющих Молоко Яичный белок 77 000 2 2
(овотрансферрин) Фосвитни плазма крови птнц Яичный желток 35 000 47 .
Феррнтин Печень млекопи- 440 000 4500 -
Г астроферрин тающих Желудочный сок 260 000 —
Каталаза, выделенная из эритроцитов крупного рогатого скота, катализирует реакцию 2Н202-»-2Н20 + Ог, также проходящую с образованием промежуточных соединений. При высокой концентрации Н2О2 она катализирует разложение этого соединения, а при низкой концентрации в присутствии донора водорода (метанол, этанол и др.) у нее преобладает перокси-дазная активность. Рассмотренные соединения железа представлены в табл. 9.
Транспорт и депонирование железа осуществляется группой белков, получивших название «сидерофилины». Это негемовые гликопротеиды с молекулярной массой около 77 ООО и содержанием углеводов около 6%. К ним относится трансферрин из плазмы крови позвоночных, лактоферрин молока и кональбу-мин (овотрансферрин) из крови и яиц птиц. Сидерофилины
95
различаются по физическим, химическим и иммунологическим свойствам, но все имеют по два участка связывания трехвалентного железа. Связь железа с белком в сидерофилинах слабее, чем в ферритине. Наиболее изученным представителем этой группы является трансферрин, относящийся к ^-глобули-нам. У человека известно 15 генетических вариантов трансфер-рина, из которых чаще других встречаются варианты А, В и С. Главная функция трансферрина — это транспорт всосавшегося железа в его депо (печень, селезенка), в ретикулоциты и их предшественники в костном мозге. Трансферрин способен также связывать ионы других металлов (Zn, Со, Ga и др.). Трансферрин связывается специфическими рецепторами на мембранах ретикулоцитов, отдает клетке железо и возвращается в циркуляцию в виде лишенного железа апотрансферрина. Из общего количества трансферрина в организме человека только 25—40% содержит железо. Общая железосвязывающая способность плазмы крови, определяемая содержанием в ней трансферрина, составляет у здорового человека 44,7—71,6 мкмоль/л [Петров В. Н., 1982]. Молекула трансферрина состоит из одной полипептидной цепи с двумя участками связывания железа. Она содержит 678 аминокислотных остатков и две углеводные цепи с молекулярной массой 79 550; 40% N- и С-концевых остатков идентичны, что свидетельствует о происхождении трансферрина в результате дупликации гена более простого железопереносящего белка. N-концевой домен беднее дисуль-фидными мостиками, а С-домен содержит обе углеводные цепи, связанные с остатками аспарагина и оканчивающимися остатками сиаловой кислоты. Участок связывания, находящийся ближе к N-концу, легко отщепляет железо в кислой среде, а второй, расположенный ближе к С-концу, устойчив к действию кислот [Huebers Н. et al., 1981].
В плазме крови человека трансферрин присутствует в четырех формах — апотрансферрина, лишенного железа, двух моноферриформ, содержащих железо в одном из обоих участков связывания, и диферритрансферрина. Оба вида монофер-ритрансферрина функционально эквивалентны, но диферри-трансферрин способен передавать железо ретикулоцитам крыс вдвое эффективнее, чем мононасыщенные формы. In vivo кислотолабильный участок нагружен железом в большей степени, чем кислотоустойчивый.
Предыдущая << 1 .. 36 37 38 39 40 41 < 42 > 43 44 45 46 47 48 .. 230 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама