Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Физическая химия -> Авцын А.П. -> "Микроэлементозы человека: этиология, классификация, органопатология" -> 43

Микроэлементозы человека: этиология, классификация, органопатология - Авцын А.П.

Авцын А.П. Микроэлементозы человека: этиология, классификация, органопатология — М.: Медицина , 1991. — 496 c.
ISBN 5-255-02128-Х
Скачать (прямая ссылка): microelementozicheloveka1991.djvu
Предыдущая << 1 .. 37 38 39 40 41 42 < 43 > 44 45 46 47 48 49 .. 230 >> Следующая

Другая важная роль сидерофилинов — ограничение доступности железа для бактерий и опухолевых тканей, в связи с чем они представляют собой самостоятельную систему естественного иммунитета. В курином яйце все железо находится в желтке в составе фосвитина. Но это железо практически недоступно для бактерий, так как в яичном белке они подвергаются воздействию кональбумина, прочно связывающего железо и лишающего бактерии этого необходимого для их роста элемента. На данной особенности в значительной степени основаны бак-териостатические свойства яичного белка.
S6
Лактоферрин присутствует в молоке и большинстве других секретов, является главным белковым компонентом специфических гранул полиморфно-ядерных нейтрофилов. Он высвобождается в процессе дегрануляции этих клеток и затем поглощается макрофагами после связывания с железом, присутствующим в инфицированных участках. В отличие от других сидеро-филинов лактоферрин способен удерживать железо при pH 4,0 и обеспечивать таким образом его связывание в условиях повышенного содержания в инфицированных участках молочной кислоты. Лактоферрин способен связывать избыток железа в пищеварительном тракте. Исходя из этого у животных, обладающих медленным ростом, как, например, у морской свинки, а также у человека, лактоферрина в молоке значительно больше (в 20 раз), чем у быстрорастущих животных — крупного рогатого скота, свиней, крыс и кроликов, нуждающихся для своего роста в повышенных количествах железа. Высоким содержанием лактоферрина в грудном молоке объясняется значительно большая устойчивость детей, вскармливаемых грудью, к инфекциям, чем получающих коровье молоко [Weinberg Е.,
1984]. Аполактоферрин оказывает бактериостатическое действие, которое утрачивается при его насыщении железом. Имеются также данные, что лактоферрин нейтрофильных лейкоцитов играет роль в регуляции миелопоэза [Петров В. Н., 1982].
Основным белком млекопитающих, депонирующих железо, является ферритин. Вместе с гемосидерином он содержит около 25% железа, присутствующего в организме. Он находится в клетках печени, селезенки, костного мозга и ретикулоцитах. Молекула ферритина — это белковая оболочка сферической формы диаметром 13 нм, состоящая из 24 субъединиц апофер-ритина двух видов (Н и L) примерно одинакового размера. Субъединицы различаются по молекулярной массе, растворимости и иммунологически. При значительной общности аминокислотного состава L-субъединица богаче лейцином, фенилаланином и аргинином. Изоферритины человека, видимо, возникают в результате посттрансляционной модификации. Субъединица ферритина, выделенного из селезенки лошадей, состоит из 174 аминокислотных остатков с молекулярной массой 19824. Внутри сферы может находиться до 4300 атомов трехвалентного железа. В отсутствие фосфата железо находится в форме фер-ригидрата (БРегОз-ЭНгО) в виде гексагонального кристалла. Железо поступает внутрь апоферритина через 6 каналов, имеющихся в сфере, преимущественно в двухвалентном виде, после чего окисляется до трехвалентного состояния. Степень насыщения ферритина железом составляет в среднем 2000 атомов на молекулу.
Создание радиоиммунологических методов определения ферритина позволило обнаружить этот белок и в сыворотке крови, где он, по-видимому, выполняет функцию транспорта железа от ретикулоэндотелиальных к паренхиматозным клеткам печени [Петров В. Н., 1982]. Апоферритин способен в при-
7—568
97
сутствии кислорода катализировать окисление Fe2+ в Fe3+. Обратная реакция — восстановительная мобилизация железа фер-ритина — катализируется NADFH-зависимой оксидоредукта-зой, в результате чего повышается всасывание железа в кишечнике. Радиоиммунологическое определение ферритина сыворотки крови является удобным тестом для выявления дефицита железа в организме и хорошо коррелирует с печеночными запасами этого белка.
Гемосидерин — бурое аморфное вещество, содержащее 26— 37% железа от его массы. Полагают, что гранулы гемосидери-на являются крупными агрегатами молекул ферритина, частично подвергнутого протеолизу. Он также нерастворим в воде. Относительное содержание обоих соединений в тканях зависит от общего количества резервов железа. При содержании в печени железа более 2000 мг/кг в ней начинает преобладать гемосидерин.
В желудочном соке обнаружен железосвязывающий белок, получивший название «гастроферрин», содержание которого снижается при дефиците железа и увеличивается при его нормальном и повышенном поступлении с пищей. Существует гипотеза, что этот белок принимает участие в регуляции всасывания железа, однако она недостаточно подкрепляется фактами [Underwood Е., 1977].
Сидерохромы — железосодерж;ащие красно-бурые водорастворимые метаболиты бактерий. Они включают серию антибио-тиков-сидеромицинов (альбомицин, ферримицин, даномицин и др.) и класс соединений, обладающих свойствами факторов роста для ряда микроорганизмов, сидераминов (феррихром, копроген, ферриоксамин, феррихризин, феррирубин и др.). Си-дерамины конкурентно ингибируют сидерохромы катехолатного типа, синтезируемые анаэробами, и гидроксаматного типа, синтезируемые аэробными микроорганизмами. Основная функция сидерохромов — обеспечение микробных клеток железом. В условиях дефицита железа микроорганизмы усиленно продуцируют сидерохромы. Вирулентность микроорганизмов, нуждающихся в железе главным образом для синтеза железосеропротеи-дов и цитохромов, в значительной степени зависит от способности их сидерохромов успешно конкурировать с сиде-рофилинами организма хозяина за присутствующее в тканях железо.
Предыдущая << 1 .. 37 38 39 40 41 42 < 43 > 44 45 46 47 48 49 .. 230 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама