Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 2" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 1" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 12" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 11" (Журналы)

Петрянов-соколов И.В. "Научно популярный журнал химия и жизнь выпуск 10" (Журналы)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Органическая химия -> Гросберг А.Ю. -> "Статистическая физика макромолекул" -> 135

Статистическая физика макромолекул - Гросберг А.Ю.

Гросберг А.Ю., Хохлов А.Р. Статистическая физика макромолекул — М.: Наука, 1989. — 344 c.
ISBN 5-02-014055-4
Скачать (прямая ссылка): statisticheskayafizikamakromolekul1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 129 130 131 132 133 134 < 135 > 136 137 138 139 140 141 .. 157 >> Следующая


1. Можно стремиться найти алгоритм, который позволял бы определить характеристики интересующего нас явления для каждой конкретной (полностью известной) первичной структуры; такая постановка ориентирована на проблемы физики реально существующих биополимеров. Например, речь может идти об определении кривой плавления (§ 41) определенного участка ДНК с известной первичной структурой или о предсказании вторичной и третичной структур глобулярного белка (§ 44) по известной первичной. Часто оказывается, что картина изучаемого явления зависит не от всех деталей первичной структуры; тогда уместно прибегнуть к лингвистическому анализу, чтобы найти необходимые огрубленные характеристики.

2. Можно пытаться охарактеризовать явление вероятностно (какими-либо средними, дисперсиями и т. п.), считая при этом первичную структуру случайной с тем или иным распределением. Такая постановка ориентирована, как правило, на эволюционные проблемы.

Следует подчеркнуть, что первичные структуры реальных биополимеров обычно очень сложны, т. е. не сводятся к повторениям

296- или «перепевам» какого-либо участка. Вообще, сложность последовательности определяется длиной минимального алгоритма, позволяющего данную последовательность полностью восстановить. Следовательно, принципиально самой сложной является последовательность случайная и некоррелированная (для нее минимальный: алгоритм совпадает с ней самой). Поэтому часто, изучая существующие биополимеры и даже не имея в виду никаких эволюционных вопросов, случайную первичную структуру рассматривают просто как вполне хорошую модель реальных сложных первичных структур.

§ 39. Вторичные структуры биополимеров

39.1. Вторичные структуры белковых цепей, а-спирали и-?-листы, стабилизируются водородными связями между атомами,, принадлежащими пептидным группам основной цепи.

Одна из наиболее распространенных вторичных структур белковых молекул—а-спиральная конформация—стабилизируется водородными связями, которые i-e звено белковой цепи образует с i + 3-м и і — 3-м (см. рис. 7.1а). При этом все аминокислотные остатки оказываются снаружи а-спирали, так что ее внешняя, поверхность весьма нерегулярна.

Другая характерная для белков вторичная структура изображена на рис. 7.16; она представляет собой лист толщиной 0,5 нм из нескольких участков цепи, соединенных водородными связями. Длины ?-участков и их число, т. е. длина и ширина ?-листа, как. и длины а-спиралей, не фиксируются самой вторичной структурой, они определяются пространственной формой белка как целого (§44)..

Показано (Полинг и Кори, 1953), что стереохимия полипептидной цепи, как правило, допускает лишь две формы ближнего порядка с образованием регулярной сетки водородных связей — а-спираль и ?-структуру. Соответственно именно они и встречаются в белках как протяженные участки вторичной структуры.

39.2. Некоторые белки могут образовывать вторичные структуры в виде трехцепных спиралей.

Наиболее распространенный (повесу) белок—коллаген, как к. другие фибриллярные (т. е. образующие волокна) белки, существует I в живых системах в виде спиральных жгутов по три цепи. Нужно-I отметить, что первичная структура этих белков весьма своеобразна—например, у любого коллагена обязательно каждая третья: аминокислота есть глицин.

39.3. Вторичная структура ДНК. имеет форму двойной спирали и стабилизируется водородными связями между парами~ комплементарных оснований.

В соответствии с биологической функцией цепи ДНК сплетаются по две, причем их первичные структуры согласованы строгим принципом комплементарности: напротив А всегда Т, напротив Г всегда Ц. Комплементарные основания связываются водородными связями (AT—двумя, ГЦ—тремя), причем пары оснований

297- оказываются плоскими. Связанные таким образом через боковые группы цепочки свиваются в спираль—причем кроме правой спирали или ?-формы, известной со времен Уотсона и Крика, иногда возможна также левая спираль или Z-форма (обычный принцип спаривания оснований в Z-форме сохраняется). Основные параметры двойной спирали ясны из рис. 7. Is. Существенно, что уотсон-криковские пары находятся между цепями, внутри спирали, поэтому двойная спираль, в отличие от а-спирали, по внешнему строению весьма однородна (независимо от первичной структуры).

39.4. Образование спиральной вторичной структуры резко увеличивает персистентную длину и поэтому называется переходом клубок—спираль.

Полипептидная цепь в неспирализованной конформации имеет поворотно-изомерный механизм гибкости и длина ее куновского сегмента составляет 5 ч- 7 звеньев, т. е. —1,8 нм. Что касается а-спирали, то очевидно, что ее гибкость (без разрыва водородных связей) может иметь только персистентный характер; соответствующая длина куновского сегмента ~200 нм. Различие куновских сегментов столь велико, что в определенном диапазоне молекулярных масс получается так: в исходном состоянии цепочка представляет собой полноценный клубок (гауссов или набухший), так как контурная длина намного больше персистентной; та же цепь после спирализации выглядит как почти абсолютно жесткий стержень, так как длина спирали меньше ее персистентной длины. Конечно, цепь большей длины и в спиральном состоянии оказывается как целое клубком.
Предыдущая << 1 .. 129 130 131 132 133 134 < 135 > 136 137 138 139 140 141 .. 157 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама