Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Сидельковская Ф.П. "Химия N-вннилпирролидона и его полимеров" ()

Райт П. "Полиуретановые эластомеры" (Высокомолекулярная химия)

Сеидов Н.М. "Новые синтетические каучуки на основе этилена и олефинов" (Высокомолекулярная химия)

Поляков А.В "Полиэтилен высокого давления. Научно-технические основы промышленного синтеза" (Высокомолекулярная химия)

Попова Л.А. "Производство карбамидного утеплителя заливочного типа" (Высокомолекулярная химия)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Органическая химия -> Кочетков Н.К. -> "Химия природных соединений" -> 153

Химия природных соединений - Кочетков Н.К.

Кочетков Н.К., Торгов И.В., Ботвиник М.М. Химия природных соединений — К.: Наука, 1960. — 561 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprirodnihsoedineniy1960.djvu
Предыдущая << 1 .. 147 148 149 150 151 152 < 153 > 154 155 156 157 158 159 .. 203 >> Следующая


Пептидная связь является в белке доминирующей, HO не единствен ной. Известно, что белки содержат дисульфидные S—S мостики.

У некоторых гормонов — полипептидов, например, актиномицинов обнаружены эфирные мостики и т. д. Полипептидные цепи связаны в белках не только ковалентными, но и водородными и ван-дер-Ваальсо-выми связями.

Такие более лабильные связи вызывают определенное пространственное расположение пептидных цепей, заставляют их соединяться в пучки, волокна, или свертываться в клубки, образовывать так называемые глобулярные белки.

Белки характеризуются поэтому структурной и оптической изомерией и, кроме того, пространственной конфигурацией молекулы, возникающей в результате определенного складывания пептидных цепей. Такая пространственная конфигурация молекул получила название конформации. Вероятно, конформацией молекулы объясняется еще одна особенность белков — их повышенная лабильность (неустойчивость), легкость превращения глобулярных белков в фибриллярные, легкость денатурации, выражающаяся в потере белком способности растворяться.

К сказанному следует добавить, что белки обладают очень высокой специфичностью. He только разные белки выполняют разные функции в организме, но белки, выполняющие одни и те же функции, у разных животных различны. Исследования показали, что инсулин (гормон, регулирующий углеводный обмен), выделенный из поджелудочной железы барана, не идентичен с гормоном быка, лошади, свиньи, причем это различие вызвано заменой только одной из 51 входящих в молекулу аминокислоты.

Исключительная роль белков в живом организме подчеркивается и его названием «протеин» от греческого слова «протеус» — первичный Это название было предложено в начале XIX века Мульдером
По химическому составу белки принято разделять на две группы:

А — простые белки или протеины, состоящие из одних аминокислот', Б — сложные белки или протеиды, з которых собственно белковая молекула соединена с другими компонентами, например, металлами, кислотами, углеводами, красящими веществами, нуклеиновыми кислотами и т. д.

В соответствии с пространственной конфигурацией молекулы белков их принято разделять на фибриллярные, в которых молекулы вытянуты в виде волокна, и глобулярные, в которых молекулы представляют сферические образования

Современные методы исследования позволяют не только устанавливать строение белков, но и синтезировать если не высокомолекулярные белки, то простейшие биологически активные вещества — полипептиды. Так, недавно был синтезирован ряд гормонов и антибиотиков. Недалеко, по-видимому, и то время, когда будут синтезированы и первые белки — инсулин и рибонуклеаза.
Часть I АМИНОКИСЛОТЫ

Началом изучения строения молекулы белка следует считать 1820 г., когда Бракоино впервые применил при исследовании белков гидролиз кислотой и выделил из желатины первую аминокислоту — гликоколь. Все проводившиеся до этого времени исследования устанавливали некоторые свойства белков и продуктов их частичного распада, но решающим оказался метод гидролиза. Вслед за Браконно ряд исследователей, пользуясь тем же методом гидролиза, выделили и другие аминокислоты. К 1935 г. было полностью завершено установление качественного состава белков (история открытия отдельных аминокислот приведена в табл. I). В результате этих работ было выяснено, что все белки

Таблица 1

История выделения аминокислот из белков

Аминокислота Белок Год Исследовітець
Глицин Желатина 1820 Браконно
Лейцин . . . Шерсть, мышечная ткань 1820 Браконно
Тирозин Казеин 1849 Бопп
Серии Шелк 1865 Крамер
Глутаминовая кислота . . . Г лиадин 1866 Рнттхаузен
Аспарагиновая кислота . . . Конглютин 1868 Рнттхаузен
Фенилаланин Ростки люпина 1881 Шульце и Барбиери
Алании Фиброин шелка 1881 Вейль
Лизин Кораллы 1889 Дрексель
Аргинин Рог 1895 Гедин
Гистидин Казеин, стурнн 1896 Геднн и Коссель
LI ист и н Рог 1899 Мернер
Валин Казенн 1901 Фишер
Иролин » 1901 Фишер
Триптофан » 1901 Гоп KHHC и Коле
Оксипролин Желатина 1902 Фншер
Изолейцин Фибрин крови 1904 Эрлих
Метионин Казеин 1922 Мюллер
Оксилизин Желатина 1925 Шрайвер, Бастон
Треоиин * Казенн 1935 Мак-Кой, Мейер и Роуз

* Треонин (окснаминомасляная кислота) впервые был обнаружен в гусиных перьях H Д. Зелински* и В С. Садиковым

строятся из 22 а-аминокислот, относящихся к L-ряду Генетически, за исключением первой в ряду аминокислоты—аминоуксусной, их можно рассматривать как производные а-аминопропионовой кислоты — аланина.

CH3-CH-COOH

I

NH2

азе
Таблица 2

Аминокислоты, выделенные из белков

Класс

Аминокислота

Формула

Сокращенное обозначение

Примечания

Алифа-

тиче-

ские

Глицин (гликоколь) Алания...............

Валин

Лейцин

Изолейцин . .

Цистеин

Цистин

Метионин

Серии ................

T реонин .............

Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота

Лизин

Оксилизин

Аргинин

NH2CH2COOH

СН3СНСООН

I

NH2

CH3-CH-CHCOOH (Ін3 NH2

CH3-СНСН2СНСООН

I I CH3 NH2
Предыдущая << 1 .. 147 148 149 150 151 152 < 153 > 154 155 156 157 158 159 .. 203 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама