|
Химия природных соединений - Кочетков Н.К.Скачать (прямая ссылка):  Пептидная связь является в белке доминирующей, HO не единствен ной. Известно, что белки содержат дисульфидные S—S мостики. У некоторых гормонов — полипептидов, например, актиномицинов обнаружены эфирные мостики и т. д. Полипептидные цепи связаны в белках не только ковалентными, но и водородными и ван-дер-Ваальсо-выми связями. Такие более лабильные связи вызывают определенное пространственное расположение пептидных цепей, заставляют их соединяться в пучки, волокна, или свертываться в клубки, образовывать так называемые глобулярные белки. Белки характеризуются поэтому структурной и оптической изомерией и, кроме того, пространственной конфигурацией молекулы, возникающей в результате определенного складывания пептидных цепей. Такая пространственная конфигурация молекул получила название конформации. Вероятно, конформацией молекулы объясняется еще одна особенность белков — их повышенная лабильность (неустойчивость), легкость превращения глобулярных белков в фибриллярные, легкость денатурации, выражающаяся в потере белком способности растворяться. К сказанному следует добавить, что белки обладают очень высокой специфичностью. He только разные белки выполняют разные функции в организме, но белки, выполняющие одни и те же функции, у разных животных различны. Исследования показали, что инсулин (гормон, регулирующий углеводный обмен), выделенный из поджелудочной железы барана, не идентичен с гормоном быка, лошади, свиньи, причем это различие вызвано заменой только одной из 51 входящих в молекулу аминокислоты. Исключительная роль белков в живом организме подчеркивается и его названием «протеин» от греческого слова «протеус» — первичный Это название было предложено в начале XIX века Мульдером По химическому составу белки принято разделять на две группы: А — простые белки или протеины, состоящие из одних аминокислот', Б — сложные белки или протеиды, з которых собственно белковая молекула соединена с другими компонентами, например, металлами, кислотами, углеводами, красящими веществами, нуклеиновыми кислотами и т. д. В соответствии с пространственной конфигурацией молекулы белков их принято разделять на фибриллярные, в которых молекулы вытянуты в виде волокна, и глобулярные, в которых молекулы представляют сферические образования Современные методы исследования позволяют не только устанавливать строение белков, но и синтезировать если не высокомолекулярные белки, то простейшие биологически активные вещества — полипептиды. Так, недавно был синтезирован ряд гормонов и антибиотиков. Недалеко, по-видимому, и то время, когда будут синтезированы и первые белки — инсулин и рибонуклеаза. Часть I АМИНОКИСЛОТЫ Началом изучения строения молекулы белка следует считать 1820 г., когда Бракоино впервые применил при исследовании белков гидролиз кислотой и выделил из желатины первую аминокислоту — гликоколь. Все проводившиеся до этого времени исследования устанавливали некоторые свойства белков и продуктов их частичного распада, но решающим оказался метод гидролиза. Вслед за Браконно ряд исследователей, пользуясь тем же методом гидролиза, выделили и другие аминокислоты. К 1935 г. было полностью завершено установление качественного состава белков (история открытия отдельных аминокислот приведена в табл. I). В результате этих работ было выяснено, что все белки Таблица 1 История выделения аминокислот из белков Аминокислота Белок Год Исследовітець Глицин Желатина 1820 Браконно Лейцин . . . Шерсть, мышечная ткань 1820 Браконно Тирозин Казеин 1849 Бопп Серии Шелк 1865 Крамер Глутаминовая кислота . . . Г лиадин 1866 Рнттхаузен Аспарагиновая кислота . . . Конглютин 1868 Рнттхаузен Фенилаланин Ростки люпина 1881 Шульце и Барбиери Алании Фиброин шелка 1881 Вейль Лизин Кораллы 1889 Дрексель Аргинин Рог 1895 Гедин Гистидин Казеин, стурнн 1896 Геднн и Коссель LI ист и н Рог 1899 Мернер Валин Казенн 1901 Фишер Иролин » 1901 Фишер Триптофан » 1901 Гоп KHHC и Коле Оксипролин Желатина 1902 Фншер Изолейцин Фибрин крови 1904 Эрлих Метионин Казеин 1922 Мюллер Оксилизин Желатина 1925 Шрайвер, Бастон Треоиин * Казенн 1935 Мак-Кой, Мейер и Роуз * Треонин (окснаминомасляная кислота) впервые был обнаружен в гусиных перьях H Д. Зелински* и В С. Садиковым строятся из 22 а-аминокислот, относящихся к L-ряду Генетически, за исключением первой в ряду аминокислоты—аминоуксусной, их можно рассматривать как производные а-аминопропионовой кислоты — аланина. CH3-CH-COOH I NH2 азе Таблица 2 Аминокислоты, выделенные из белков Класс Аминокислота Формула Сокращенное обозначение Примечания Алифа- тиче- ские Глицин (гликоколь) Алания............... Валин Лейцин Изолейцин . . Цистеин Цистин Метионин Серии ................ T реонин ............. Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота Лизин Оксилизин Аргинин NH2CH2COOH СН3СНСООН I NH2 CH3-CH-CHCOOH (Ін3 NH2 CH3-СНСН2СНСООН I I CH3 NH2
Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены. |
|
|||||||||||||||||||||||||
|
|
|
||||||||||||||||||||||||||
