|
Химия природных соединений - Кочетков Н.К.Скачать (прямая ссылка):  Ts NaOH Тритил-вал-орн-лейц-фал-прол-ОСНз-------->тритилгвал-орн-лейц-фал-прол-ОН'(І) Ts Ts CeHu-N=C=N-CeHtl (I) -f- Н-вал-орн-лейц-фал-прол-ОСНз—--------------> I Ts Тритил-вал-орн-лейц-фал-прол-вал-орн-лейд-фал-прол-ОСНз [L, l, L D LJ^ I I Ts Ts NaOH ------—> тритил-вал-орн-лейц-фал- прол-вал-орн-лейд-фал-прол-ОН I I Ts Ts H-O2N-CeH4OJ2SO F3CCOOH -------------------- (тритил-вал-орн-лейц-фал-прол)2—OC6H4NO2 -g-g—> Ts пиридин- —> Н(вал-орн-лейц-фал-прол)2—OC6H4NO2 I Ts Ts I вал-орн-лейц-фал-прол j 1 j Na/NH, [жидк } прол-фал-лейц-орн-вал I Ts вал-орн-лейц-фал-прол HCI 1 ^ • 2HQ [L, L, L, D, L]* прол-фал-лейц-орн-вал Грамицидин С синтезирован Швицером и Зибером в 1956 г. Примером синтеза гетеродетного циклопептида может служить син тез окситоцина. Ниже приведен синтез, проведенный дю Виньо и Бо данским. Окситоцин получен последовательным нанизыванием амино кислотных остатков со стороны карбоксильного конца молекулы с ис пользованием и-нитрофениловых эфиров. 50 НВг/СНзСООН І)Кбз-лейц-0СбН4К02+Н-глиц-0С2Н5->Кбз-лейп-глиц-0С2Н5 *¦ лейц. -г лиц.-OC2H5 2) кбз-прол-ОСдН^Ог+Н-лейц-глиц-ОСгНв —• NH3 НВг/СНзСООН кбз-прол-лейц-глиц-ОС2Н5------------» кбз-прол-лейц-глиц-МН2----------> CH3CoOH прол-лейц-глиц- MH2 3) кбз-[3-бензил]цис-ОСвН4Ы02+прол-лейц-глиц-МНг-* НВг/СНіСООН кбз-[5-бензчл]цмс-прол-лейц-глиц-ЫН2-------------- nIH2|S-6jh3 і і)цчс-п юі-іейц-пиц- мН5 4) кбз-асп[МН2]-ОСвН4М02+МН2[3-бензил]-цис-прол-лейц-глиц-ЫН2 — НВг/СНзСООН кбз-асп[МН2]-цис[3-бензил]-прол-лейц-глиц-МН2 —»-----------> МН2асп[ЫН2)-цис[3-бензи і]-про !-лейц-глнц-NH. 5) кбз-глут[МН2]-ОСвН4М02+МН2асп[МН2]-цис[3-бензил]прол-лейц-глиц-ЫН2- HBr/CHjCOOH кбз-глут[МН2]-асп[МН2]-цис[3-бензм]-прол-лейц-глиц-МН2-------------> IN На-глут[ N H2] -acn[N Н2]-цис[3-бензил] -прол-лейц-глиц- 1N Н. кбз-изл-ОС eH4N02+ + NH2-Myrf МН2]-асп[№Н2]-цис[3-бензил]-прол-лейц-глиц-МН2 —* HBr/CH3COOH кбз-изл-глут[МН2]-асп[МН2]-Ц’-[с[3-бензил]-прол-лейц-глиц-МН2------------> NН2-изл-глут| N Н.2]-асп[ N H2 |-цис[3-бензил|-прол-лейц-глиц- ^Hs 7) кбз-тир[0-бгнзчa]0CeH4N02+ +ЫН2-изл-глут[МН2]-асп[МН2]-цис[3-бензил]-прол-лейц-глиц-МН2 — кбз-тир[0-бензчл]-изл-глут[МН2]-асп[МН2]-цис[3-бензчл]-прол-лейц-глиц-МН, НВг/СН3СООН J NН2-тир[0-бензил]- изл-глу-^Н^-асп^Н^-цис^З-бензилЬпрол-лейц-глиц^Н; СП9. ¦8) кбз-цис-[5-бензил]-0С6Н4Н02+НН2-тир- [О-бензил] -изл-глут[КН2]--acn[NHJ -цис[5-бензил]-прол-лейц-глиц-1МН2—* —Кб з- цис[3-бензил-] - тир[0- бензил]- изл- глут[MH2I- acn[NH2]- u.nc[S- бензил] Na/NH3 прол-лейц- глиц-N H 2--------> ъ |ЫН2-цис[ЗН]-тир-изл-пут|МНг|-а:п[ 'J ~I2|-mc|S ~1|-пэоа-лейц-глиц-МН2 О.' цис-тир-изл-гЛут[ЫН2]-асп[ЫН2]-цис-прол-лейц-глиц-МН2 S--------------------------------S ОКСИТОЦИН [L, L1 L, L, L, L, L1 L, LJ Глава 2 РЕАКЦИИ ПЕПТИДОВ И ОПРЕДЕЛЕНИЕ ИХ СТРОЕНИЯ Реакции пептидов Пептиды дают все реакции, которые характерны для аминокислот, с теми, однако, коррективами, которые вносят увеличение молекулярного веса, увеличение расстояния между аминной и карбоксильной группами и главное — появление новой функциональной группы — амидной. Специфической для пептидов является биуретовая реакция: с солями меди в щелочной среде пептиды дают окрашенные комплексы,, например, СН, N C=N Il І /I C4 О / CH2 'Hl° ?hN.' C-Oe n,‘ I Il © H2N'' N—CHjCOO Дипептиды образуют комплексы синего цвета с максимумом поглощения ~610 тп[г в ультрафиолете, трипецтиды — комплексы фиолетового цвета, с максимумом поглощения ~580 и тетрапептиды и пептиды с более длинной щепочкой—розовые, максимум поглощения ~505 тц. Окраска комплекса зависит также и от тех аминокислотных остатков, которые входят в состав пептида. Так, оксиаминокислоты смещают спектр поглощения в сторону более коротких волн. Пептиды, образованные по у_каРбоксильной группе глутаминовой кислоты, не дают биуретовой реакции. Биуретовая реакция является не только качественной, но и количественной. Она позволяет следить за ходом гидролиза белков и устанавливать содержание пептидов в смесях с различной длиной цепи. Значительный вклад в изучение биуретовой реакции и способов ее использования для определения строения белков внесли Н. И. Гаврилов, М. И. Плехан и К. Т. Порошин. Пептиды дают нингидринную реакцию, но в отличие от аминокислот, при этом не выделяется СОг- 504 Ml ~ Ico R—CH—COOH+ !^Jj^JcO > RCOH+N H3+COj. Ah1 x 00 м—Ico r—ch—conhch2cooh+ HnJco —> rco—conhch2cooh+nh, NH2 * C0 По количеству выделившейся CO2 можно определить содержание аминокислот в смеси, а по разности между общим азотом смеси и азотом аминокислот — содержание пептидов. Пептидная NH—CO-групла не реагирует с нингидрином, но ее можно обнаружить так 'называемой бензидинной реакцией. При действии на соединения, содержащие NH2 и NH-группы, газообразным хлором образуются N-хлорзамещенные производные, которые вытесняют иод нз иодистого калия и при последующей обработке бензидином или то-лидином окрашиваются в темно-синий цвет. Реакция мало специфична.
Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены. |
|
|||||||||||||||||||||||||
|
|
|
||||||||||||||||||||||||||
