![]()
|
Химия природных соединений - Кочетков Н.К.Скачать (прямая ссылка): ![]() ![]() NhCh2COOChs- II ^4yO-COCHNH3 (C2H6)jN CH2C6H6 ^/\со—NHCH2COOCH3 I он \/\ CO— NH-CH-CO I CH2C6H6 /Ococh2NHCooCH2C6H5. CeHtCH2OCONHCHlCOOH сосі» ^/^CONHCHCO—NHCH2COOCHs I CH2C6H6 »¦ I H!/Pd IV OCOCH2NH. OH CO—NHCHCO—NHCH2COOCHa I CH2CeH6 V ,OH 'v'nlo— NHCH2CO III —NHCHCO—NHCH2COOCHil I CH2C6H6 У производных серина и треонина подобная реакция протекает в более жестких условиях — под действием третичного бутилата натрия» в третичном бутаноле. Таким путем оыли превращены в N-пептиды следующие О-пептнды серина н треонина: Амид О-глицил-Ы-бензонлсерииа -* Амид N-бензоилсерилгл ицина Амид О-г лицил-М-бензоилглици л серина —*¦ Амид N-бензоилглицилсерилглицина Амид 0-глицил-Ы-бензоилтреонииа-> Амид N-бензоилтреонилглицина Бреннер назвал открытую нм реакцию реакцией внедрения. В отличие от обычного пути образования пептидной цепи путем нанизывания аминокислотных остатков последовательно к аминной или карбоксильной группе пептида в описанной выше реакции происходит внедрение аминокислотного остатка в пептидную группу CO—NH. Реакция внедрения по данным Бреннера не ограничивается пептидами р-оксиаминокислот. Им было найдено, что амид глицилфенил-аланина способен в жестких щелочных условиях изомеризоваться в амид фенилаланилглицина. Этот последний в свою очередь также способен превращаться в амид глицилфенилаланина. О-пептиды р-оксиаминокислот, подобно S-пептидам цистенна, реагируют под действием ферментов с аминокислотами и межмолекулярно. CH2—CH—COOH-)-NH2CH(R)COOC2H5+химотрипсин -> I NH-Ac О /| COCH(R)NHAc . . . — ... Ac NH(R)CHCO-NHCH(R)CooC2H5 Таким образом, для S-пептидов характерны реакции миграции S-*-N внутримолекулярные и межмолекулярные, для пептидов р-оксиамино-кнслот N-eO, 0-+N внутримолекулярные и 0-*-N межмолекулярные. Кроме того, для пептидов р-оксиаминокислот характерна реакция внедрения. Все изложенное позволяет заключить, что S-пептиды цистеина и 0-пептиды р-оксиаминокислот представляют собой богатые энергией вещества, способные служить промежуточными соединениями в синтезе пептидных связей, подобно описанным ранее ангидридам аминокислот. К таким же богатым энергией веществам следует отнести N-ациль-ные производные дикетопиперазинов и N-имидазольные производные гистидина. Весьма возможно, что все они принимают какое-то участие в синтезе пептидов в живой клетке, являясь переносчиками аминоацильных остатков. Третий тип превращений обнаружен у пептидов глутаминовой кислоты: а-пептиды глутаминовой кислоты при нагревании легко отщепляют воду с образованием пиперидиндиона 2,6. В водной среде последние могут раскрываться по связи 1,6 с образованием исходного пептида или по связи 1,2 с образованием нового у-пептиаа глутаминовой кислоты. 4CH2 CH2 CO I _J__ h^0j-. —CO—NH—CH—CO—NHCH(R)CO- -СН—CO-!-N-CH(R)CO- 3I 2 і NHCO- CH2-CH2--COOH CH2-'Ch2CONHCH(R)CO- I CH-COOH NHCO- Эта реакция особенно интересна тем, что в природе из капсюльной оболочки бактерий [Bacillus subtilis и Bacillus anthracis] выделен Y“Полипептид D-глутаминовой кислоты. Наконец, за последнее время возрос интерес еще и к производным: пептидов р-оксиаминокислот, образованных с фосфорной кислотой. CH2-CH-COOH CH2-CH-COOH I I I I I NH-CO ... и I NH-CO . . . О О I HO-P=O HPO3 I 0 1 HO-P=O О-фосфосериновые N-пептиды О-пирофосфосерииовые N-пептиды XIV Такие соединения выделены из белков, в частности, из казеина, белка яичного желтка — вителлина и т. д. Предполагают, что они принимают участие в обмене. ОПРЕДЕЛЕНИЕ СТРОЕНИЯ ПЕПТИДОВ Более существенными являются реакции, позволяющие определить строение пептидов, установление которого представляет собою важную ступень в выяснении строения белков. Изучение строения пептида обычно начинают с определения его аминокислотного состава и длины пептидной цепи. Первое проводят полным гидролизом пептида и количественным определением аминокислот, второе — определением отношения аминного азота к общему NH , которое у дипептидов равно 50%, У трипептидов — 33,33%, у тетрапептидов 25%) и т. д. Если пептиды содержат основные аминокислоты или триптофан, то вносят соответствующие поправки на азот, не принимающий участия в образовании пептидной цепи, например, е-аминный азот лизина, имидазольный — гистидина и т. д. Следующей задачей является установление последовательности аминокислотных остатков в пептидной цепи. Определение начинают с идентификации концевых аминокислотных остатков. Определение концевых N-аминных групп разработано достаточно детально. Самым простым, хотя и не совершенным, является метод дезаминирования пептида азотистой кислотой, хлористым нитрозилом, или же окисления бромноватистой кислотой или нингидрином. В результате аминогруппа заменяется гидроксильной или карбонильной и после гидролиза пептида и разделения аминокислот на хроматограмме одна аминокислота исчезает. NH2-CH(R)-CO—NHC^R')-CO . . . +HNO2 » HOCH(R)-CO—NH-CH(R')CO . . . ![]() ![]()
Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены. |
![]()
|
|||||||||||||||||||||||||
![]() |
![]() |