Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Сидельковская Ф.П. "Химия N-вннилпирролидона и его полимеров" ()

Райт П. "Полиуретановые эластомеры" (Высокомолекулярная химия)

Сеидов Н.М. "Новые синтетические каучуки на основе этилена и олефинов" (Высокомолекулярная химия)

Поляков А.В "Полиэтилен высокого давления. Научно-технические основы промышленного синтеза" (Высокомолекулярная химия)

Попова Л.А. "Производство карбамидного утеплителя заливочного типа" (Высокомолекулярная химия)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Органическая химия -> Кочетков Н.К. -> "Химия природных соединений" -> 183

Химия природных соединений - Кочетков Н.К.

Кочетков Н.К., Торгов И.В., Ботвиник М.М. Химия природных соединений — К.: Наука, 1960. — 561 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprirodnihsoedineniy1960.djvu
Предыдущая << 1 .. 177 178 179 180 181 182 < 183 > 184 185 186 187 188 189 .. 203 >> Следующая


Однако эти методы применяют в основном для определения строения сравнительно коротких пептидов, получаемых в результате частичного гидролиза. Недавно было произведено последовательное отщепление аминокислотных остатков у 'папаина с помощью лейцинамшюпепти-’дазы. Однако основным путем и до настоящего времени является частичное расщепление пептида или белка на отдельные пептиды и определение их строения. Из сопоставления полученных данных делается заключение о строении соединения. При этом исследователь напоминает археолога, который воссоздает здание по найденным обломкам. Преимущество исследователя в сравнении с археологом заключается в том, что с помощью синтеза он может проверить справедливость своих заключений.

Частичный гидролиз белка проводят кислотами или ферментами. Часто оказывается целесообразным начинать гидролиз с разрушения дисульфидных мостиков цистина. Зангер предложил обрабатывать белки надмуравьиной кислотой, в результате чего дисульфидная группа окисляется количественно до сульфогруппы ц в гидролизате вместо цистина обнаруживается цистеиновая кислота.

CH(NH2)COOH CH2-CH(NH2)COOH

SO3H

нсооон

SO3H

CH2-CH(NH2)CooH Jh2-CH(NH2)COOH

SlA
Если белок состоял из нескольких цепей, связанных дисульфидиы» ми мостиками, то такая обработка позволяет разделить белки на отдельные цепи, а затем исследовать каждую из цепей самостоятельно. Этим методом можно также определить, расположены ли дисульфидные мостики внутри одной цепи или между несколькими цепями. При окис-* лении в первом случае молекулярный вес соединения остается неизменным. Метод был впервые применен Зангером для исследования инсулина.

Наряду с цистеином надмуравьиная кислота окисляет триптофан и метионин. Метионин окисляется до сульфона, продукты окисления триптофана не установлены (см. стр. 474).

В качестве окислителей можно применять также бромную воду и надуксусную кислоту. Требования, предъявляемые к гидролизующим агентам, при частичном гидролизе белков более строгие, чем при их полном расщеплении до аминокислот. Так же, как при полном гидролизе, эти агенты должны вызывать возможно меньшее число побочных реакций. Гидролиз должен быть по возможности специфичным, т. е. расщеплять пептидные связи избирательно. Гидролизующий агент не должен вызывать вторичных процессов, например, синтеза пептидов' или образования циклических соединений. Кислотный Гидролиз обычно проводят при 20—37° 11 — 12iV HCl или 10,V HsSO4, часто с добавлением CH3COOH в соотношении 3:1. Скорость расщепления пептидных связей в значительной степени зависит от аминокислотных остатков. Легче iBcero разрываются сериловые и глициловые связи, а также пептидйые связи, образованные аспарагиновой и глутаминовой кислотами. Дипептиды гидролизуются труднее, чем полипептиды с более длинной цепью, и они обычно накапливаются в гидролизате. ¦ 1

Ниже приводятся данные о скорости гидролиза некоторых nenfit-дов в смеси IOiV HCl и ледяной уксусной кислоты. За единицу принята скорость расщепления глицил-глицина.

Глицил-глицин....................... 1

Глицил-Ь-аланин..................... 0,,62

L-Аланилглицин ..................... 0,62

Глицил-Ь-лейцин .................... 0,40

Глицил-Ь-триптофан ................. 0,35

L-Лейцилглицин.................... . 0,31

L-Лейциллейцин...................... 0,048

Ь-Лейцил-Ь-триптофан ............... 0,041

L-Валилглиции ...................... 0,015

Глицил-глицил-глицин ............... 8

Из таблицы следует, что наиболее устойчивыми пептидами являются пептиды валина и лейцина. Устойчивость их пытаются объяснить пространственными затруднениями, вызываемыми радикалом.

Относительная легкость отщепления серина вызвана, по-видимому,' миграцией пептидного остатка от азота к кислороду; образующаяся в результате эфирная связь гидролизуется гораздо легче амидной (см. стр. 506). Устойчивость дипептидов обусловлена, вероятно, близостью двух полярных групп — аминной и карбоксильной, затрудняющих подход иона водорода к СО-группе.

В разбавленных кислотах, например, в 0,1 iVHCl или щавелевой и уксусной кислотах гидролиз протекает несколько по иному, легче всего отщепляется аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Иногда наблюдается вторичная циклизация пептидов. Образовавшийся дикетопипе-разин может распасться по другой амидной группе, что приводит к не-
правильным представлениям о последовательности аминокислотных остатков в цели. Такое наблюдение было сделано ори гидролизе аланилвалина O1LV HCl

Интересное сообщение было сделано Паульсоном и Дейдчем. Они предложили гидролизовать белки в присутствии катионита Дауэкс-50 при 100° и 2,5 pH. Расщепление пептидных цепей протекало по другим связям.

Н. Д. Зелинским и В. С. Садиковым было предложено гидролизовать белки слабыми растворами кислот при 180° и 10 атм.

Были проведены также многочисленные работы, ставившие целью найти такие условия расщепления белка, при которых пептидные связи распадались бы избирательно. В этом отношении самым многообещающим является ферментативный гидролиз. В распоряжении исследователей имеется !большой набор итротеолитичеюких ферментов, гидролизующих пептидные связи избирательно.
Предыдущая << 1 .. 177 178 179 180 181 182 < 183 > 184 185 186 187 188 189 .. 203 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама