Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Сидельковская Ф.П. "Химия N-вннилпирролидона и его полимеров" ()

Райт П. "Полиуретановые эластомеры" (Высокомолекулярная химия)

Сеидов Н.М. "Новые синтетические каучуки на основе этилена и олефинов" (Высокомолекулярная химия)

Поляков А.В "Полиэтилен высокого давления. Научно-технические основы промышленного синтеза" (Высокомолекулярная химия)

Попова Л.А. "Производство карбамидного утеплителя заливочного типа" (Высокомолекулярная химия)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Органическая химия -> Кочетков Н.К. -> "Химия природных соединений" -> 185

Химия природных соединений - Кочетков Н.К.

Кочетков Н.К., Торгов И.В., Ботвиник М.М. Химия природных соединений — К.: Наука, 1960. — 561 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprirodnihsoedineniy1960.djvu
Предыдущая << 1 .. 179 180 181 182 183 184 < 185 > 186 187 188 189 190 191 .. 203 >> Следующая


Wieland Th, Urbaeh H. Vber Peptidsynthesen Lieb. Ann, 1952, 583, 129.
Часть III

УСТАНОВЛЕНИЕ СТРОЕНИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

Глава 1 СТРОЕНИЕ БЕЛКА

Развитие наших представлений о строении молекулы белка прошло через іряд этапов. Первое высказывание о доминирующем значении NH—CO группы принадлежит А. Я. Данилевскому (1888 г.), который предположил, что аминокислоты соединены в белках с биуретовым остатком.

... NH—CO—NH-CO—CH(R)-NH...

Вслед за этим в 1902 г. Гофмейстер выдвинул гипотезу об амидообразной связи аминокислотных остатков в белке, которая и легла в основу тіолипептидной гипотезы. Она же послужила основанием Э. Фишеру и Т. Курциусу для разработки методов синтеза пептидов. Одновременно с синтезом многочисленных пептидов, завершившихся синтезом нонадека-пептида, проводились исследования іпо выделению тептидов из белков. Был выделен ряд пептидов, тождественных с синтетическими. Они давали биуретовую реакцию и расщеплялись протеолитическими ферментами; высшие пептиды обладали коллоидными свойствами. Все эти факты в тот период были достаточным подтверждением выдвинутой полипеп-тидной теории. Однако методы органической химии, применявшиеся для выделения пептидов из гидролизатов белков, а именно фракционированная кристаллизация, извлечение органическими растворителями, получение производных и т. д. оказались для этой цели мало пригодными. Число выделенных пептидов было настолько незначительным, что возникли сомнения в справедливости выдвинутой теории.

Остро чувствовалась потребность в новых идеях, новых методах исследования. Н. Д. Зелинский предложил проводить расщепление белка слабыми кислотами под давлением и при повышенной температуре. В результате проведения гидролиза в таких условиях было выделено значительное количество циклопептидов — дикетопиперазинов и циклопептидов более сложного строения. Авторами было высказано предположение, что подобные циклы являются доминирующими структурными единицами в белковой молекуле, и была выдвинута новая гипотеза о строении белка — дикетопиперазиновая. Начался бурный период поисков и разработки новых методов изучения промежуточных продуктов гидролиза белка. Особенно большой вклад в изучение предполагаемых новых структурных единиц внесли Н. И. Гаврилов в СССР и Э. Абдер-гальден в Германии. Были разработаны методы их количественного определения и детально изучены их свойства Нерешенным, казалось, оставался только вопрос о характере связи дикетопиперазинов и пепти-

520
дов в белке. В дальнейшем Н. И. Гавриловым была выдвинута гипотеза!

о том, что дикетопиперазины соединены с пептидами через аминоацильную и амидинную связи.

NH

/N^COCH(R)NH. RCH CO

І I CO CHR

^nZcoch(R)nh .

RHC

/ \

C=NCHRCO.

. . . OC(R)HCN

аминоциальная связь

амидинная связь

Предполагалось, что дикетопиперазины вкраплены в пептидную цепь и разделяют ее на небольшие отрезки. Переломным и решающим явился 1941 г., когда Гордон, Мартин и Синдж предложили применять

для разделения продуктов гидролиза белков метод хроматографии на бумаге. Появившиеся вслед затем методы электрофореза, противоточ-ного распределения и метод ионообменных смол позволили исследователям получить необходимый для обоснования теории строения белка экспериментальный материал.

Полученные результаты подтвердили предположение, что скелет белковой молекулы строится многократным повторением NH—CO—CH... остатков, с образованием полипептидщлх цепей. Никаких других промежуточных продуктов распада белка, кроме пептидов, обнаружено не было. Длина полипептидных цепей может быть различной. Ниже приводятся данные о длине пептидной цепи различных белков.

Число остатков Молекулярный

в пептидной цепи вес

Рибонуклеаза.........................

Лизоцим..............................

Химотрипсин..........................

Трипсин .............................

Вирус табачной мозаики (субъединица)

Миозии...............................

Яичный альбумин .....................

124

128

154

2340

387

13 500

14 000 22 500 24 000 18 000

300 000 46 000

Блестящим примером определения структуры белка может служить установление строения рибонуклеазы, проведенное двумя группами исследователей — Муром, Штейном, Хирсом и группой Анфинсена.

Рибонуклеаза состоит из 124 аминокислотных остатков, соединенных в одну пептидную цепь, скрепленную четырьмя дисульфидными мостиками. N-концевая аминокислота в рибонуклеазе — лизин и С-кон-цевая — &алин. ,

Мур, Штейн и Хирс подвергли рибонуклеазу окислению надмуравь-иной кислотой и затем гидролизу химотрипсином, трипсином и пепсином. Образовавшуюся смесь пептидов они разделили на препаративной автоматической колонке на смоле дауэкс = 50х2. Аминокислотный состав пептидов был определен на смоле дауэкс = 50х4. Всего было получено 32 пептида (см. стр. 521).

Гндролнзаты

трипсина химотрипсииа пепсина . .

Число выделенных пептидов

13

11

8

521
Определение последовательности аминокислотных остатков в окисленной риёонуклеазе
Предыдущая << 1 .. 179 180 181 182 183 184 < 185 > 186 187 188 189 190 191 .. 203 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама