Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Сидельковская Ф.П. "Химия N-вннилпирролидона и его полимеров" ()

Райт П. "Полиуретановые эластомеры" (Высокомолекулярная химия)

Сеидов Н.М. "Новые синтетические каучуки на основе этилена и олефинов" (Высокомолекулярная химия)

Поляков А.В "Полиэтилен высокого давления. Научно-технические основы промышленного синтеза" (Высокомолекулярная химия)

Попова Л.А. "Производство карбамидного утеплителя заливочного типа" (Высокомолекулярная химия)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Органическая химия -> Кочетков Н.К. -> "Химия природных соединений" -> 186

Химия природных соединений - Кочетков Н.К.

Кочетков Н.К., Торгов И.В., Ботвиник М.М. Химия природных соединений — К.: Наука, 1960. — 561 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprirodnihsoedineniy1960.djvu
Предыдущая << 1 .. 180 181 182 183 184 185 < 186 > 187 188 189 190 191 192 .. 203 >> Следующая


пиз-глут-тре-ама-ала-іала-лнз.

¦-------О-хим-25------!--------

- . . .О-пеп-6 . -*>

- . . .О-пеп-9 . . .

асп-арг-

-О-трнп-Ю-

фал-

!NH2

I

глут-арг

-О-трип-15-

NH2

NH2 NH2

(асп-глут-тре-сер3'Ь ет-гнс) ----О-хйм-21-------------->

-O-

[-22-

-(асп ала2-сер3)-тир-|(цис-асп-глут-мет2)-лиз-,

<------О-хим-11 —> J і-------------О-хим-27----

і

. . О-пеп-11 - О-трип-4—

сер-арг-

(цнс-асп-вал-про-тре-лиз-1фал |(глут-вал-лейц-сер*гис-)|(-асп-глут-ала-вал-)|(сер-цис-глут-ала-вал-)-лиз

О-трип-7 • NH,

I

INH2

I

NH1

-О-хим-31 —---------—-*

I

ч—-------------------------------------1-О хим-16-

-1-

NH11

!NHs

. . О-пеп-Ю . .

1 *- . . О-пеп-7 . . .

-—¦— О-трип-9 —•

. О-пеп-3

^O-X им-12-

NH2I

-0(Трип12-

NH2

I

ас п-лейц-!тре-лиз

•О-трип-11-

асп- 1(цис-ала-вал)-ли8

-О-трип-5-

Г

1

NH,

іс-асп-асп-глут-ала-тре-)-тир-| глут-сер-тир-|тре-сер-меп-)-|-(цис-асп-изол-тре-сер-)арг -----—О-хим-5——------------------------------------------->-|<-0-хим-2 -*'«-0-хим-6 -¦'•<-— - -—

_______.____________________

Hj NHe I

I I

и-глут-ала-тре2-) лиз -Ox нм-19-—-—> '<—

-О-трип-8-

-О-трип-2

(глут-гли-тре-сер2) лиз —------О Хим-14--------—

NH3 ;

I

(цис-асп-ала тир про-)-тир-|лиз

-О-трип-14-

I NH3 NH2 I !

I і 1 ! I

гис- (вал-изол-)-(цис-асп-глут-глй-ала-про-)тир (вал2-про-гис)фен- і(асп-ал і сер-)-пал —I -----------------О-хим-29------------------ і <----О-хим-ЗО —.—> I <----------О-хим-4->

—О-хим-3-. . О-пеп-5 ,

. О-пеп-2

-О-трип-16

Примечание пеп — пепсин, хим — хлмотрипсии, трип—трипсин; О—окисленная
тезігнХнодисі эинэос!хэ 8 3Hd



Sm

+

uian

I

ЯП

и-*- 2!to "YjJP -*-nnai/+adui — enu^uov ¦*¦ гйи ¦*- апП—етш irodu¦*¦ uvg — айш -~-mb — пд ¦*- m

dao

Шві

JML

Zukl

I

.uov

iHNj

ОТҐП

dniu

'tip

dao

dao

I

dao

I

ШІи/2

заш

dao

I

uifiuz

4

sdu

I

ОПП

+

UOV

aduj

I

ifoen I

dao

snu dnui ^t/odu— uov и в +-onn—dnm-^sw—adut-^adui— uov — m +-uifiui*. ц

_________________гЖ__________________________________^HKj .

nut

njj^ao uov^mt-^опг-^щ -*-ifadu~4mg-*dm+t/odu^ иоу^ппм-чи/іиг-*- зпП tm -*¦ uvg *

dao -е шагу-*- афи-+ dao -*¦ dnui — dao -*¦шЛігг¦

_______________________________________1M'

uv -*¦ чи uiaw-*- эпг-

- uon-*HNJ
Принимая в качестве постулата, что пептидная цепь не разветвлена и аминокислотные остатки соединены друг с другом только амин-ными и карбоксильными группами, авторы составили предварительную1 гипотетическую схему (рис. 8) последовательности аминокислотных остатков в рибонуклеазе.

При эгом они основывались на специфическом действии ферментов. В пептидах, образовавшихся в результате трипсинного гидролиза, С-концевыми аминокислотами являются аргинин и лизин. Пептиды, выделенные из гидролизата рибонуклеазы химотрипсином, содержат » основном в качестве концевых С-аминокислот остатки тирозина и фенилаланина.

Определение строения каждого из пептидов при помощи метода динитрофенилирования и метода Эдмана, обработкой лейцинаминопеп-тидазой и карбоксипептидазой, а также гидролизом на более низкомолекулярные пептиды позволило постепенно расшифровать всю структуру рибонуклеазы, представленную на рис. 8. Существенно, что к аналогичному заключению о отроении рибонуклеазы пришла другая группа исследователей, возглавляемая Аффинсеном. Эти авторы предварительно динитрофенилировали рибонуклеазу. При этом наряду с а-аминной группой блокируются и е-аминогруппы лизина, что еще более увеличивает специфичность трипсина. Так как рибонуклеаза содержит только 4 остатка аргинина, то в результате гидролиза было выделено 5 пептидов, строение которых устанавливалось частичным гидролизом и при помощи описанных ранее методов.

Параллельно с определением последовательности аминокислотных остатков в рибонуклеазе проводилось и определение положения ди-сульфидных мостиков. Спакман, Myp и Штейн нашли, что рибонуклеазу можно гидролизовать трипсином и химотрипсином без предварительного окисления дисульфидной связи, если проводить гидролиз В 2-МО-лярном растворе хлоргидрата гуанидина. Ими было получена 6 пептидов, которые затем подвергались окислению иадмуравьиной кислотой и исследовались. Таким образом было установлено, что S—S мостики расположены в положениях 1—б, 2—7, 3—8 и 4—5.

Руль и Анфинсен в своей работе по определению положения ди-сульфидных связей использовали способность рибонуклеазы расщепляться субтилизином. Они установили следующие положения S — S мостиков: 1—6, 3—7, 8—2 и 4—5. Рибонуклеаза является вторым (после инсулина) белком, строение которого расшифровано.

Из изложенного фактического материала следует, что в настоящее время исследователи могут определить совершенно точио аминокислотный состав белков и установить с достаточной степенью достоверности:

а) N-концевые и С-концевые аминокислотные остатки в цепи;

б) число пептидных цепей, входящих в состав белка;
Предыдущая << 1 .. 180 181 182 183 184 185 < 186 > 187 188 189 190 191 192 .. 203 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама