Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Сидельковская Ф.П. "Химия N-вннилпирролидона и его полимеров" ()

Райт П. "Полиуретановые эластомеры" (Высокомолекулярная химия)

Сеидов Н.М. "Новые синтетические каучуки на основе этилена и олефинов" (Высокомолекулярная химия)

Поляков А.В "Полиэтилен высокого давления. Научно-технические основы промышленного синтеза" (Высокомолекулярная химия)

Попова Л.А. "Производство карбамидного утеплителя заливочного типа" (Высокомолекулярная химия)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Органическая химия -> Кочетков Н.К. -> "Химия природных соединений" -> 189

Химия природных соединений - Кочетков Н.К.

Кочетков Н.К., Торгов И.В., Ботвиник М.М. Химия природных соединений — К.: Наука, 1960. — 561 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprirodnihsoedineniy1960.djvu
Предыдущая << 1 .. 183 184 185 186 187 188 < 189 > 190 191 192 193 194 195 .. 203 >> Следующая


а) H2NCHRCO—NHCHR'COOH NH NH ¦?. HaNCHR'CO—NHCHRCOOH

\C0—CHR'/ дикетопиперазин

/ (NHCHRCO)n v

б) H2NCHRCO-(NHCHRCO)n-NHCHRCOOH ^ CO NH

\CHRNHCOCHR / циклопептид

536
в) H2NCHRCO-NHCHR'CO—NHCHR"COOH ^

^CHR'-COx^

H2NCHRCO-N NH

4 CO—CHR"/ аминоацилциклопептид

4. а- и Р-Пептиды аспарагиновой и а- и ^-пептиды глутаминовой кислот

(CH2)n-COOH (CH2)n-CO

. . . CONHCHCO—NHCHRCO ... ... CONHCHCO—N-CHRCO. . .

(CH2)nCONHCHRCO . . .

---->• I

. . .CONHCHCOOH

1) миграция аминоацильнэго остатка в отрезках пептидной цепи, содержащей серин и треонин;

2) изомеризация S-пептидов в N-пептиды в отрезках цепи, содержащей цистеин;

3) взаимные 'Превращения пептидов и дикетопиперазинов;

4) !Превращения а-лептидов аспарагиновой и глутаминовой кислот в P- и у-пептиды соответственно.

Приведенные выше структуры рибонуклеази и инсулина представляют собою плоскостные структуры, воссозданные только на основании химического исследования и с учетом одних ковалентных связей. Ho ковалентными связями, обеспечивающими образование скелета молекулы, не ограничивается взаимодействие между ее отдельными звеньями. В табл. 6 перечислены функциональные группы, входящие в аминокислотные остатки и не принимающие непосредственного участия в образовании пептидного скелета. Между этими группами и пептидной цепью возникают иные более лабильные связи. Ионизированные COO- и N+Hy группы образуют соли. При взаимодействии различных полярных групп» могут появляться водородные связи, а между радикалами действуют ван-дер-ваальсовы силы. Эти три типа связи ковалентные, водородные и ван-дер-ваальсовы ответственны за строение белковой молекулы в це--лом. В зависимости от порядка чередования аминокислотных остатков? функциональные группы сосредотачиваются на различных участках: пептидной цепи, создавая благоприятные условия появления тех или RHbix лабильных связей. Это они обусловливают определенное пространственное расположение пептидных цепей, образование спиралевидной структуры, вытягивание молекулы в виде фибриллы или скручивание ее в глобулу, словом то, что сейчас понимают под конформацией молекулы.

Использование рентгеноструктурного анализа позволяет конструировать пространственные модели молекулы белка. Было найдено, что атомы амидной группы CCONHC, образующие скелет молекулы, лежат почти в одной плоскости и имеют транс-конфигурацию
Каждая амидная группа соединена водородной связью с карбонильным кислородом третьей пептидной группы, в результате чего полипептидная цепь свертывается, образуя так называемую а-спираль.

H .................О

I I

K-I COCHI R I NHI3-С

Такая спираль представляет собою наиболее стабильную конфигурацию остова пептидной цепи (см. рис. 9).

Рентгеноструктурные исследования привели даже к созданию полной пространственной модели белка миоглобина с молекулярным весом 17 ООО. Они же позволили сделать 'ряд существенных выводов о строении белков, вытянутых в виде волокон (фибриллярные белки, например,

фиброин шелка, коллаген) или свернутых в глобулы (например, белки

сыворотки крови), а также сделать вывод о возможных превращениях

глобулы в фибриллу (см следующую главу).

По мере того, как в круг исследований втягиваются все более сложные белки — гемоглобин (мол вес. 66 ООО) химо-трипсин (мол вес 22 000), пепсин (мол. вес 35 ООО) яичный альбумин и, наконец, вирусы, молекулярный вес которых достигает IO16 степени, возникает вопрос, ограничивается ли строение этих белков только образованием громадных пептидных цепей, не образуются ли эти гигантские молекулы за счет каких-либо других связей, не являются ли они ассоциата-ми более простых образований, возникающих за счет многочисленных полярных групп, содержащихся в молекуле белка.

К этому следует еще добавить, что при обсуждении вопроса о строении молекулы белка мы ограничивались так называемыми простыми белками, построенными из одних аминокислотных остатков. По мере накопления наших знаний круг простых белков становится все более ограниченным, первостепенное значение приобретают так называемые сложные белки. Они характеризуются тем, что собственно белковая молекула соединена с какими-либо другими органическими и неорганическими молекулами, которые обычно называют простетическими группами (о классификации белков см. Р. Гауровитц Химия и биология белков М., ИЛ, 1953).

Рис 9 Строение белка

А—политгептидная цепь из амидных групп образует сложную спираль; Б — предполагаемое строение бактериального жгутика — образования, видимого под электронным микроскопом (семижильный кабель, CO стоящий из семижильных шнуров которые в свою очередь состоят из сложных спиралей, полипептидных цепей).
Эти простетические группы также, как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной «ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо; в гемоцианине» содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания, каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям, белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями, возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном, по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10).
Предыдущая << 1 .. 183 184 185 186 187 188 < 189 > 190 191 192 193 194 195 .. 203 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама