Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Сидельковская Ф.П. "Химия N-вннилпирролидона и его полимеров" ()

Райт П. "Полиуретановые эластомеры" (Высокомолекулярная химия)

Сеидов Н.М. "Новые синтетические каучуки на основе этилена и олефинов" (Высокомолекулярная химия)

Поляков А.В "Полиэтилен высокого давления. Научно-технические основы промышленного синтеза" (Высокомолекулярная химия)

Попова Л.А. "Производство карбамидного утеплителя заливочного типа" (Высокомолекулярная химия)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Органическая химия -> Кочетков Н.К. -> "Химия природных соединений" -> 190

Химия природных соединений - Кочетков Н.К.

Кочетков Н.К., Торгов И.В., Ботвиник М.М. Химия природных соединений — К.: Наука, 1960. — 561 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprirodnihsoedineniy1960.djvu
Предыдущая << 1 .. 184 185 186 187 188 189 < 190 > 191 192 193 194 195 196 .. 203 >> Следующая


NH,

NH,

— вал— глу—лиз — цис — ала — глу — цис — гис — тре — вал — глу — лиз-

CH,

CH,

з CH-CH3

CH3 3

COOH

Рис 10 Гемопептид цитохрома

Ряд белков содержит в качестве простетической группы производные углеводов (глюкопротеиды), липоидов (липопротеиды) и т. д.

Наиболее интересной и важной группой из числа сложных^ белков являются нуклеопротеиды, в них белок соединен с нуклеиновой кислотой. В отличие от других сложных белков нуклеопротеиды состоят из сравнительно простого и низкомолекулярного белка основного характера — протамина или гистона, и высокомолекулярной простетической группы — нуклеиновой кислоты. Нуклеопротеиды входят в состав всех клеток живого организма, являются важной частью хромозом и т. д. К этому классу соединений относятся и молекулы гиганты — вирусы, инициаторы многих инфекционных заболеваний, например, полиомиелита.

533
Примером строения нуклеопротеидов может служить вирус табачной мозаики (BTM)1 продуцирующий на листьях табака образование белых пятен. Молекулярный вес его около 50 ООО ООО.

Частица BTM состоит на 94% из белка и на 6% из рибонуклеиновой кислоты. Согласно современным представлениям (Френкель-Конрат, Шрамм) белковая часть BTM слагается из ~2900 субъединиц — полипептидов с молекулярным весом около 18 000 (рассчитано на основании аминокислотного состава). Они соединены между собою вторичными связями. Белок при растворении в кислой среде (pH 3,5—6,5) распадается на субъединицы, которые вновь объединяются при стоянии раствора, np-j котором происходит образование белка с молекулярным весом около 100 000. Как превращается этот белок в полимер с молекулярным весом около 50 000 000, пока еще остается неизвестным. Есть предположение, что существенное значение при этом играют SH-группы. Эта гигантская молекула, представляющая собой полый цилиндр, связывается затем с рибонуклеиновой кислотой, молекулы которой располагаются внутри цилиндра. Так представляют в настоящее время образование ВТМ. Характер связи РНК с белком различен- до 70% белка отделяется при мягкой обработке щелочью, остальные 30% не гидролизуются и в боле^ жестких условиях.

Ниже представлен разрез молекулы ВТМ, видимой под электронным микроскопом.

молекулы белка нуклеиновая кислота свободное пространство

Методы, применяемые для установления пространственного строения аминокислот, пептидов и белков, описаны в следующей главе.
Глава Я

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ КОНФИГУРАЦИЯ ПОЛИПЕПТИДНЫХ ЦЕПЕЙ В БЕЛКАХ*

К изучению структуры белка можно подходить с различных точек зрения. Можно исследовать последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи, изучать характер функциональных групп белка, особенности 'связей между боковыми группами остатков, пытаться установить наличие или отсутствие определенных групп в белке. Такою рода исследования, связанные с изучением особенностей химического строения различных белков, были приведены выше. He менее важную роль в изучении структуры белков играют исследования пространственной конфигурации белковых молекул. Определенная пространственная 'конфигурация белковой молекулы обеспечивает возможность проявления ею определенных свойств, которые и составляют основу биологической специфичности белков. Нарушения конфигурации, происходящие, например, при денатурации, вызывают потерю активности белка, т е. потерю этих свойств.

Линдерштрем-Ланг подразделил изучение структуры белка на 3 раздела: изучение первичной, вторичной и третичной структур.

Под изучением первичной структуры подразумевается исследование чередования аминокислотных остатков вдоль /полипептидных цепей белка. Изучение вторичной структуры — это изучение особенностей пространственного расположения чередующихся друг с другом аминокислотных остатков, которое определяет конфигурацию сравнительно небольших фрагментов полипептидных цепей. Вторичная структура по Линдер-штрем-Лангу — это небольшие складки и изгибы пептидной цепи. Они могут, например, привести к тому, что некоторая часть пептидной цепи примет форму спирали. Однако шаг такой спирали, ее толщина будут заметно меньше размеров самой молекулы. Вторичная структура в белках стабилизируется водородными связями между CO- и NH-группами пептидных остатков. Поэтому, исследуя вторичную структуру в химическом аспекте, мы изучаем особенности водородных связей между CO-и NH-группами пептидных остатков.

Изучение третичной структуры по Линдерштрем-Лангу включает исследование конфигурации пептидных цепей как целого. Здесь речь идет уже о больших изгибах и складках, о взаимной укладке отдельных больших фрагментов одной цепи или нескольких цепей в зависимости от того, одна или несколько цепей содержатся в молекуле. Третичная структура

* Эта глава написана кандидатом физико-математических наук Н. С. Андреевой.

535
белковой молекулы стабилизируется главным образом связями между боковыми группами аминокислотных остатков (связи S—S цистина, водородные связи, предполагаемые эфирные связи и силы вандерваальсова притяжения). Поэтому химические исследования третичной структуры предусматривают изучение всех этих тилов связей.
Предыдущая << 1 .. 184 185 186 187 188 189 < 190 > 191 192 193 194 195 196 .. 203 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама