Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Сидельковская Ф.П. "Химия N-вннилпирролидона и его полимеров" ()

Райт П. "Полиуретановые эластомеры" (Высокомолекулярная химия)

Сеидов Н.М. "Новые синтетические каучуки на основе этилена и олефинов" (Высокомолекулярная химия)

Поляков А.В "Полиэтилен высокого давления. Научно-технические основы промышленного синтеза" (Высокомолекулярная химия)

Попова Л.А. "Производство карбамидного утеплителя заливочного типа" (Высокомолекулярная химия)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Органическая химия -> Кочетков Н.К. -> "Химия природных соединений" -> 191

Химия природных соединений - Кочетков Н.К.

Кочетков Н.К., Торгов И.В., Ботвиник М.М. Химия природных соединений — К.: Наука, 1960. — 561 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprirodnihsoedineniy1960.djvu
Предыдущая << 1 .. 185 186 187 188 189 190 < 191 > 192 193 194 195 196 197 .. 203 >> Следующая


Исследуя вторичную и третичную структуры белка в чисто геометрическом плане, мы так или иначе сталкиваемся с необходимостью учета всех химических связей, так как они определяют характерный для данной белковой молекулы набор межатомных расстояний и валентных углов и, в конечном итоге, ее сложную конфигурацию. Третичная структура определяет форму и размеры белковых молекул.

Предметом настоящей главы будет рассмотрение вторичной и третичной структуры белков.

Для изучения вторичной и третичной структуры белка применяются самые разнообразные методы. Наиболее полные данные были получены при изучении дифракции рентгеновских лучей на различных белковых соединениях. Ряд данных, имеющих принципиальное значение для понимания вторичной структуры белка, был лолучен при помощи таких методов, как инфракрасная спектроскопия и спвктрополяриметрия. Пожалуй, следует отметить, что большинство из применяемых в этих исследованиях методов дают некоторую среднюю характеристику конфигурации полипептидных цепей и их упаковки в белке и оказываются нечувствительными к структуре отдельных небольших участков молекулы, если их конфигурация не соответствует конфигурации основной массы цепей.

В развитии структурных исследований белка большую роль сыграло изучение структуры аминокислот, пептидов и полипептидов, которое позволило установить основные стереохимические законы для остова по-липептидной цепи. Мы рассмотрим вначале именно эти исследования, так как современные представления о вторичной структуре белка в большой мере опираются на их результаты.

ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ АМИНОКИСЛОТ И ПЕПТИДОВ

К настоящему времени методами рентгеноструктурного анализа определена полностью кристаллическая структура многих а-аминокислот и низших пептидов.

Что понимают под определением кристаллической структуры того или иного соединения? Определить кристаллическую структуру вещества — это значит найти пространственное положение каждого атома, входящего в состав соединения. Обычно для каждого атома указывают три координаты по отношению к координатной системе, оси которой совпадают с направлением ребер элементарной ячейки кристалла. Определением координат атомов и заканчивается рентгенографическое определение структуры кристалла. Эта задача довольно сложная и, к сожалению, нет универсальных рецептов для ее решения.

Координаты атомов простых кристаллических соединений, таких, как аминокислоты и низшие пептиды, удается обычно определить с точностью до сотых, а иногда и тысячных долей ангстрема. Эта степень точности, во всяком случае, дает возможность проанализировать особенности пространственной конфигурации молекул и их частей и изучить особенности упаковки молекул в кристаллах. Исследования кристаллической структуры L-аминокислот, ди- и три-пептидов, а также простых соединений, содержащих пептидные группы, таких, например, как N-ацетил-глищин, привели к следующим результатам.
Было обнаружено, что во всех исследованных соединениях атомы, принадлежащие к пептидной группе,

H

уК

И

о

располагаются в одной плоскости. Отклонения от плоскостного расположения атомов, наблюдаемые в пептидных группах, не превышают 0,06 А. Плоскостная конфигурация пептидной группы возможна только в том случае, если пептидный азот является «плоским», т. е. все три связи азота располагаются в одной плоскости под углами около 120°, а не «пирамидальным», как это имеет место во многих соединениях.

По результатам рентгеноструктурных исследований были установлены межатомные расстояния и валентные углы, характерные для пептидных групп. На основании этих данных были постулированы стандартные параметры межатомных расстояний и валентных углов пептидных группировок. Для различных соединений возможны отклонения от этих стандартных значений в пределах нескольких сотых долей ангстрема в длинах связей и в пределах 3—4° в валентных углах. Эти отклонения объясняются напряжениями, возникающими на отдельных участках Структуры прн образовании плотной упаковки молекул в кристаллах. Стандартные параметры для пептидных групп представлены на рис. 11

Как показали исследования многих соединений, длина пептидной связи —С—N— колеблется в пределах 0,02—0,03 А около среднего значения 1,35 А. Это расстояние не соответствует дли-

I

не чисто одинарной связи —С—N— (по много-

1

численным данным, полученным для различных органических соединений, она близка к 1,47 А), пептидная связь короче чистой одинарной связн.

Вместе с тем она длиннее чистой двойной связи -C = N- 1,25 А.

I

Расстояние >С = 0, равное 1,28—1,29 А, оказывается также длиннее расстояния, характерного для двойной связи > С = О (1,24 А) и короче F расстояния, характерного для одинарной связи. р

Полинг считает, что пептидная связь =C—N< является на 40% двойной, а связь ]> C = O на 40% — одинарной.

Особый характер межатомных связей в пептидных группах связан, по-видимому, с перераспределением зарядности атомов кислорода и азота. Кислород должен иметь избыточный отрицательный заряд, так как обе его валентности оказываются не полностью насыщенными, а азот COOTBeTCTBe-HHO избыточный положительный заряд.
Предыдущая << 1 .. 185 186 187 188 189 190 < 191 > 192 193 194 195 196 197 .. 203 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама