|
Химия природных соединений - Кочетков Н.К.Скачать (прямая ссылка):  5 оборотах. Каждая такая ступенька соответствует одному наклоненному пептидному остатку. Такие опирали были названы а-спиралями. Теоретический расчет а-спиральной конфигурации оказался возможным только благодаря точному знанию валентных углов и межатомных расстояний в пептидной цепи. Полинг проанализировал все возможные конфигурации хребта полипептидной цепи, удовлетворяющие структурным требованиям, сформулированным на основании изучения структуры аминокислот и пептидов. Он показал, что сохраняя стандартные валент-лые углы я межатомные расстояния, выполняя требование плоскостного расположения пептидных групп, т. е. изгибая цепь только в точках расположения a-углеродных атомов и добиваясь при этом 'полного насыще-«ия водородных связей в структуре, можно построить только две спи- 53 9 ральные конфигурации: а-спираль и г-спиральт Т’-спираль очень скоро была отвергнута, так как она мало компактна-—вблизи оси Т-спирали находится сравнительно большая пустая полость, а-спираль оказалась очень компактной структурой. На рис. 12, изображающем модель а-спирали, видно, как атомы хребта пептидной цепи плотно прилегают друг к другу. Как показали исследования инфракрасных спектров поглощения, водородные связи в а-спиралях направлены вдоль оси волокна. Как видно из рис. 12, они связывают отдельные ветки а-спирали. Изучение зависимости вращения плоскости поляризации света от длины его волны для растворов синтетических полипептидов показало, что все а-спирали полипептидов являются правыми. Это значит, что если за направление последовательности в цепи берется последовательность —CHR— —NH—CO—CHR—, спираль образует правый винт. Широкое распространение а-спиральных структур среди синтетических полипептидов дает основание полагать, что такие спирали являются наиболее характерными и устойчивыми конфигурациями поли-пептидных цепей. Впоследствии это подтвердилось многочисленными физико-химическими исследованиями, в которых изучалась стабильность а-спи-ральной конфигурации полипептидов в самых различных условиях. Было обнаружено, что а-спираль стабильна в сравнительно широком диапазоне условий (pH, температура), а также в условиях, при которых многие белки остаются нативными. В синтетических полипептидах были также найдены другие конфигурации цепей, однако, как было показано, эти конфигурации стабильны лишь при весьма специальных условиях, и поэтому им не следует придавать такого широкого значения, как а-структурам. При условии сильного растяжения спираль мо-’ жет растянуться и цепь принять полностью вытянутую конфигурацию. Такие конфигурации названы Р-конфигурация-ми. P-структуры мало стабильны и легко превращаются обратно в а-спираль. В ^-структурах все пептидные группы лежат почти в одной плоскости. Плоскости двух соседних пептидных групп образуют очень небольшой угол. Водородные связи в ^-структурах образуются между цепями. Поляризованные инфракрасные спектры поглощения показали, что водородные связи в P-структурах, в отличие от a-структур направлены перпендикулярно оси волокна, что находится в пол-ном соответствии с разработанными схемами. Пептидные группы цепей, связанных с водородными связями, образуют волнистый слой. Перпендикулярно этому слою торчат боковые группы амино- кислотных остатков. Малая стабильность ft-структур объясняется сильным отталкиванием боковых атомов, которые слишком близко располагаются друг от друга (см. рис. 13). Рис. 13 Конфигурация и упаковка цепей в Р-структурах В полипептидах аминокислот, например, в полипролине была также обнаружена особая конфигурация щепей. Она является следствием специфической стереохимии пирролидиновых колец. Цепь поли-ь-пролина — левая спираль с тремя остатками в обороте. ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ Большой экспериментальный материал о синтетических полипептидах позволил найти рациональные пути подхода к интерпретации многочисленных экспериментальных данных о белках. Переходя к анализу этих данных, а также современных теорий пространственной структуры белков, необходимо в іпервую очередь провести разграничение между фибриллярными и глобулярными белками. Белки принято делить на два больших класса — белки фибриллярные и белки глобулярные. Основой для такой классификации служат в первую очередь структурные различия белков, принадлежащих к этим двум группам. Фибриллярные белки являются основой различных тканей. Есть основания полагать, что в волокнах фибриллярных белков поли-пептидные цепи молекул располагаются приблизительно параллельно оси волокна. В то же время полипептидные цепи глобулярных белков, изгибаясь и закручиваясь, могут принимать самую 'причудливую форму. Поэтому молекулы глобулярных белков по форме могут быть близки к сферическим частицам. Таким образом, разница в конфигурации фибриллярных и глобулярных белков определяется в первую очередь их третичной структурой. Важнейшими фибриллярными белками являются белки мышечных тканей — миозин и F-актин, соединительнотканный белок коллаген (он же образует основу кожных покровов млекопитающих, белковую часть костной ткани, а также является важной частью кожных покровов и
Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены. |
|
|||||||||||||||||||||||||
|
|
|
||||||||||||||||||||||||||
