Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Сидельковская Ф.П. "Химия N-вннилпирролидона и его полимеров" ()

Райт П. "Полиуретановые эластомеры" (Высокомолекулярная химия)

Сеидов Н.М. "Новые синтетические каучуки на основе этилена и олефинов" (Высокомолекулярная химия)

Поляков А.В "Полиэтилен высокого давления. Научно-технические основы промышленного синтеза" (Высокомолекулярная химия)

Попова Л.А. "Производство карбамидного утеплителя заливочного типа" (Высокомолекулярная химия)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Органическая химия -> Кочетков Н.К. -> "Химия природных соединений" -> 194

Химия природных соединений - Кочетков Н.К.

Кочетков Н.К., Торгов И.В., Ботвиник М.М. Химия природных соединений — К.: Наука, 1960. — 561 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprirodnihsoedineniy1960.djvu
Предыдущая << 1 .. 188 189 190 191 192 193 < 194 > 195 196 197 198 199 200 .. 203 >> Следующая


541
различных органов рыб, рептилий и многих беспозвоночных животных); кератин, являющийся основой роговых образований, волос, шерсти; фаіброин шелка — белок, секретируемый железами шелковичного червя.

Многие фибриллярные белки в отличие от глобулярных плохо поддаются растворению, что также рассматривалась в ‘качестве одной из основ для разделения белков на два класса. Растворимые фибриллярные белки, такие как миозин, проколлаген (растворимая часть коллагена), характеризуются чрезвычайно высокой асимметрией молекул. Молекула миозина ведет себя в растворе как жесткая палочка длиной около 2000 А и толщиной всего лишь 24 А. Молекула проколлагена имеет длину около 2500—3000 А, а толщину 12 А. Такая форма молекул несовместима с хаотическим закручиванием цепей. Ясно, что цепи в таких молекулах имеют приблизительно вытянутую форму и в поперечнике молекулы умещается либо несколько цепей, либо несколько их фрагментов.

В настоящее время наиболее полно изучена вторичная структура фибриллярных белков. Ее изучение было чрезвычайно облегчено тем, что во многих фибриллярных белках были обнаружены конфигурации цепей, нечувствительные к характеру и последовательности боковых групп остатков. Это позволило весьма эффективно использовать данные, накопленные при изучении синтетических полипептидов.

Еще в 30-х годах главным образом в работах Астбери была дана рентгенографическая характеристика многих фибриллярных белков. Важнейший результат работ Астбери сводится к следующему. Многие совершенно различные в химическом отношении бел'ки, такие например, как кератин іволос, шерсти <и рога, миозин мышц, эпидермис кожных покровов, фибриноген — фибриллярный белок, образующийся при свертывании крови, а также многие другие дают практически одинаковые рентгенограммы. Это возможно только лишь в том случае, если конфигурации цепей этих белков и их упаковка или, иначе, их вторичная и третичная структуры в своих общих чертах не зависят от специфического чередования аминокислотных остатков. Здесь речь идет именно об общих чертах вторичной и третичной структур, так как на отдельных участках возможны существенные отклонения от общего плана строения за счет специфического взаимодействия боковых групп остатков, к чему, как указывалось выше, рентгенографический метод исследования оказывается нечувствительным (речь идет об изучении фибриллярных структур).

Каким образом упаковка цепей может быть нечувствительной к особенностям чередования баковых групп остатков? Если цепь в среднем может быть ^аппроксимирована цилиндром определенного радиуса, то и расстояние между осями таких цилиндров является в среднем некоторой определенной величиной. На рентгенограммах и обнаружится это среднее расстояние между цепями.

Вторичная структура цепи может не зависеть от чередования аминокислотных остатков в том случае, если она обусловлена свойствами хребта пептидной цепи.

Замечательным явилось сходство рентгенограмм перечисленных фибриллярных белков и той структурной формы синтетических полипептидов, которая оказалась нечувствительной к их химической структуре. Речь идет об а-спирали. Получены убедительные признаки существования а-спиральной конфигурации в полипептидных цепях фибриллярных белков. Измеренный по рентгенограммам шаг спирали (около 5 А) и величина проекции одного остатка на ось волокна (около 1,5 А) согласуются с расчетными данными для а-спиральных структур. Дихроизм поляризованных инфракрасных спектров поглощения перечисленных фибриллярных белков указывает на то, что водородные связи в этих белках
между пептидными CO- и NH-группами являются внутримолекулярными и натравлены вдоль оси волокна, т. е. что они соединяют отдельные витки спиралей, стабилизируя тем самым спиральную конфигурацию цепей.

Все это находится в полном соответствии с данными, полученными для синтетических полипептидов.

Дальнейшие теоретические исследования а-спиральной структуры показали, что она является наиболее энергетически выгодной и стабильной формой хребта пептидной цепи.

Открытие а-апирали в синтетических полипептидах и фибриллярных белках явилось 'выдающимся достижением структурной химии нашего времени.

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в p-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи 'В р-белках также, как и в синтетических /полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается a-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует їв виде p-формы. Образование Реконфигурации цепей їв фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся p-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боковыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых іцепей других аминокислот. Поэтому P-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковыми цепями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением p-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями* таких, как поли-(глицил- аланин).
Предыдущая << 1 .. 188 189 190 191 192 193 < 194 > 195 196 197 198 199 200 .. 203 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама