Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Сидельковская Ф.П. "Химия N-вннилпирролидона и его полимеров" ()

Райт П. "Полиуретановые эластомеры" (Высокомолекулярная химия)

Сеидов Н.М. "Новые синтетические каучуки на основе этилена и олефинов" (Высокомолекулярная химия)

Поляков А.В "Полиэтилен высокого давления. Научно-технические основы промышленного синтеза" (Высокомолекулярная химия)

Попова Л.А. "Производство карбамидного утеплителя заливочного типа" (Высокомолекулярная химия)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Органическая химия -> Кочетков Н.К. -> "Химия природных соединений" -> 195

Химия природных соединений - Кочетков Н.К.

Кочетков Н.К., Торгов И.В., Ботвиник М.М. Химия природных соединений — К.: Наука, 1960. — 561 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprirodnihsoedineniy1960.djvu
Предыдущая << 1 .. 189 190 191 192 193 194 < 195 > 196 197 198 199 200 201 .. 203 >> Следующая


Белки коллагеновой группы характеризуются относительно высоким содержанием остатков пролина и оксипролина. Как показали последние исследования, эти остатки вместе с остатками глицина скапливаются на отдельных участках молекулярных цепей. На этих учасшах возникают конфигурации, имеющие много общего с конфигурацией цепи поли-L-пролина.

Детали этой конфигурации еще неясны, хотя имеется ряд довольно убедительных гипотез.

Характеризуя їв целом особенности вторичной структуры фибриллярных белков, следует подчеркнуть, что для большинства этих'белков характерна а-конфигурация полипептидных цепей. Отступление от этой структуры наблюдается у тех белков, у которых обнаруживаются резкие отклонения от закона статистичности в расположении аминокислотных остатков — скопление некоторых видов остатков на отдельных фрагментах молекулярных цепей. В фиброине щелка—скопления остатков глицина, аланина и серина, в коллагене — скопления остатков пролина, оксипролина и глицина.

Пожалуй, следует подчеркнуть, что структурные формы, наблюдае- , мые в фибриллярных белках, выражены не столь четко, как в синтетических полипептидах. Это объясняется тем, что локальные нарушения, вызываемые структурными различиями боковых групп, «портят» структуру.
Тем не менее признаки, по которым устанавливается наличие того или иного типа структуры, не оставляют в настоящее время возможностей для двузначного толкования экспериментальных данных и можно с уверенностью говорить о том или ином тиле вторичной структуры изучаемого фибриллярного белка.

ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ

Как известно, многие глобулярные белки могут быть выделены в виде очень мелких кристаллов. Оказалось, что кристаллы некоторых глобулярных белков могут быть выращены до сравнительно больших

Рис. 14. Третичная структура миоглобина

размеров порядка 1 мм. Такие крупные (монокристаллы можно исследовать рентгенографически и также, как для всяких других монокристаллов, можно пытаться 'поставить задачу полного определения их структуры. Попытка определить пространственное расположение атомов в молекуле белка является чрезвычайно заманчивой и в течение многих лет ряд крупных школ зарубежных кристаллографов бьется над ее разрешением. Некоторые методы рентгеноструктурного анализа позволяют найти пространственное расположение атомов в молекуле без исчерпывающих данных об ее химической структуре. Это так называемые прямые методы. Эти методы и пытаются использовать для нахождения структуры белка.

Наибольший успех был достигнут в изучении структуры гемоглобина и миоглобина сердца лошади.

Успех в определении кристаллической структуры обусловлен возможностью нахождения распределения электронной плотности в элементарной ячейке кристалла. Распределение электронной плотности отражает расположение атомов в структуре, так как каждому атому соответствует сгусток электронной плотности, который тем больше, чем больше его атомный номер.

544
Чтобы найти распределение электронной плотности в элементарной ячейке кристалла, необходимо найти фазы рентгеновских волн, отраженных кристаллом в различных направлениях. Для определения фаз рентгеновских отражений применяются специальные методы. Если удается определить фазы всех рентгеновских отражений, можно достаточно точно определить картину распределения электронной плотности в кристалле. Если удается найти фазы лишь некоторой части рентгеновских отражений, то картина распределения электронной плотности будет довольно размытой и нечеткой. Мы будем иметь нечто подобное изображению предмета, рассматриваемого в микроскоп при плохой фокусировке.

Рис. 15. Третичная структура гемоглобина Видны отдельные участки цепей со спиральной конфигурацией, плоские гемогруппы и сульфгндрнльные группировки. Черные и белые пластинки соответствуют разным глобиновым частицам.

Для миоглобина удалось найти фазы некоторой части рентгеновских отражений и, соответственно, найти распределение электронной плотности в молекуле. Полученные картинки оказались, как « следовало ожидать, не очень четкими, на них не были видны отдельные атомы. Однако третичная структура проявилась на них весьма рельефно, так как общие контуры цепей были видны отчетливо.

Это позволило установить третичную структуру миоглобина (см. рис. 14), что явилось большим достижением в области изучения структуры белка.

Для гемоглобина удалось также определить фазы многих рентгеновских отражений, а также определить его третичную структуру (рис. 15).

На рис. 14 изображена третичная структура миоглобина. На рисунке видны изогнутые жгуты, которые соответствуют сгусткам электронной плотности. Это хребты пептидных цепей. Жгуты нигде не соприкасаются друг с другом, в промежутках между ними располагаются атомы боковых групп, упаковка которых менее компактна и, соответственно.
среднее значение электронной плотности на этих участках ниже, чем значение электронной ПЛОТНОСТИ хребта пептидной цепи. Черные отметки — это точки, где находятся тяжелые атомы, введенные їв молекулу. Полученное распределение электронной плотности соответствует разрешающей способности метода, которая составляет около 6 А.
Предыдущая << 1 .. 189 190 191 192 193 194 < 195 > 196 197 198 199 200 201 .. 203 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама