Главное меню
Главная О сайте Добавить материалы на сайт Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Аналитическая химия Ароматерапия Биотехнология Биохимия Высокомолекулярная химия Геохимия Гидрохимия Древесина и продукты ее переработки Другое Журналы История химии Каталитическая химия Квантовая химия Лабораторная техника Лекарственные средства Металлургия Молекулярная химия Неорганическая химия Органическая химия Органические синтезы Парфюмерия Пищевые производства Промышленные производства Резиновое и каучуковое производство Синтез органики Справочники Токсикология Фармацевтика Физическая химия Химия материалов Хроматография Экологическая химия Эксперементальная химия Электрохимия Энергетическая химия
Новые книги
Сидельковская Ф.П. "Химия N-вннилпирролидона и его полимеров" ()

Сеидов Н.М. "Новые синтетические каучуки на основе этилена и олефинов" (Высокомолекулярная химия)

Райт П. "Полиуретановые эластомеры" (Высокомолекулярная химия)

Попова Л.А. "Производство карбамидного утеплителя заливочного типа" (Высокомолекулярная химия)

Поляков А.В "Полиэтилен высокого давления. Научно-технические основы промышленного синтеза" (Высокомолекулярная химия)
Книги по химии
booksonchemistry.com -> Добавить материалы на сайт -> Другое -> Лакович Дж. -> "Основы флуоресцентной спектроскопии" -> 175

Основы флуоресцентной спектроскопии - Лакович Дж.

Лакович Дж. Основы флуоресцентной спектроскопии — М.: Мир, 1986. — 496 c.
Скачать (прямая ссылка): osnovifluriscentnoyspektroskopii1986.djv
Предыдущая << 1 .. 169 170 171 172 173 174 < 175 > 176 177 178 179 180 181 .. 185 >> Следующая

19. Estep T.N., Thompson T.E., Energy transfer in lipid bilayers, Biophys. J.,
26. 195 (1979).
20. Wolber P'K>, Hudson B.S., An analytical solution to the Forster energy transfer problem in two dimensions, Biophys. J., 28, 197 (1979).
21. Haas Е*, Wilchek М*, Katchalski-Katzir Е., Steinberg I.Z., Distribution of end-to-end distances of oligopeptides in solution as estimated by energy transfer, Proc. Acad. Sci., 72, 1807 (1975).
(rrinvald /1., И acts A., Steinberg /«2®, Evaluation of the distribution of distances between energy donors and acceptors by fluorescence decay, Proc. Natl. Acad. Sci., 69, 2273 (1972).
23. Haas Katchalski-Katzir ESteinberg I.Z., Brownian motion of the ends of oligopeptide chains in solution as estimated by energy transfer between chain ends, Biopolymers, 17, 11 (1978).
24. Bennett R.G., Radiationless internmlecular energy transfer I. Singlet-singlet transfer, J. (’hem. Phys., 41„ 3037 (1964).
25. Aizenthal К»B>, Siegel S., Influence of resonance transfer on luminescence decay, J. (’hem. Phys., 41„ 652 (1964).
2b. В irks J.B., Ge.orghiou S., Energy transfer in organic systems VII. Effect of diffusion on fluorescence decay, Proc. R.Soc. (J. Phys. B), 1„ 958 (1968).
Гпава 11
1. A ftink M.R«, Chiron С»<4«, Fluorescence quenching studies with proteins, Anal. Biochem., 114, 199 (1981).
2. Steiner R.F,, Kirby E.P., The interaction of the ground and excited state of indole derivatives with electron scavengers, J. Phys. Chem., 73„ 4130 (1969).
3. Конев O.B. Электронно-возбужденные состояния биополимеров. - Минск: Наука и техника, 1965.
4. Excited States of protein and Nucleic Acids (eds. I Weinryb, R.F. Steiner). Plenum Press, N.Y., 1971.
5. Biochemical Fluorescence Concepts (eds. R.F. Chen, H.Edelhoch). Vol. 2, Marcel Dekker, N.Y., 1976.
6. Wetlaufer D.B., Ultraviolet absorption spectra of proteins and amino acids, Advan. Protein Chem., 17„ 303 (1962).
7. T e ale F,W*J., Weber GUltraviolet fluorescence of the aromatic amino acids, Biochem. J., 65„ 476 (1,957).
8» Weber GFluoresccnce-polarization spectrum and electronic-energy transfer in tyrosine, tryptophan, and related compounds, Biochem. J., 75„ 335 (I960).
9. Valeur B*, Weber G>, Resolution of the fluorescence excitation spectrum of indole into the 1L and lL, excitation band, Photochem. Photobiol., 250 441
(1977).
10. Strickland E.lh, Ilorwitz Kcty E., Shannon L.M., Wilchek М., Billups L., Near-ultraviolet absorption i bands of tryptophan. Studies using horseradish peroxidase isoenzymes, bovine and horse heart cytochrome c, and N-stearoyl-L-tryptophan ra-hexyl ester, Biochemistry, 10„ 2631 (1971).
11. Walker M.S*f Bednar T.W., Lumry /?., Exciplex formation in the excited state, J. Chem. Phys., 45„ 3455 (1966).
12. Hershberger М. V., Lumry /?., Verral R., The З-methylindole/rc-butanol exci-plex: Evidence for two exciplex sites in indole compounds, Photochem. Pho-
tobiol.» 33„ 609 (1981).
13. Владимиров Ю.А., Бурштейн Э.А, Спектры люминесценции ароматических аминокислот и белков. - Биофизика, 1960, т. 5, с. 385.
14. Eisinger Intramolecular energy transfer in adrenocorticotropin,Biochemistry, 8„ 3902 (1969).
15. Teale F.W.J», The ultraviolet fluorescence of proteins in neutral solution, Biochem. J., 76„ 381 (i960).
16. Edelhoch Н», Perlman R»L%, Wilchek М., Fluorescence studies with lyrosyl peptides, Biochemistry, 7, 3893 (1968).
17. Weber G., Rosenheck K., Proton-transfer effects in the quenching of fluorescence of tyrosine copolymers, Biopolymers Symp,, 1„ 333 (1964).
18. Cowgill R.W., Tyrosyl fluorescence in proteins and model peptides, in'.' Biochemical Fluorescence Concepts (eds. R.F. Chen, II.Edelhoch). Marcel Dekker,
N ,Y., 1976, p. 441.
19. Saito Y., Tachibana //., Hayaski //., Wada A., Excitation energy transfer between tyrosine and tryptophan in proteins evaluated by Lhe simultaneous measurement of fluorescence and absorbance, Photochem. Photobiol., 33, 289 (1981).
20. Longworth I.W., Chiron C.A., Transfer of singlet energy within trypsin, Bioche» mistry, 18„ 3828 (1979).
21. Kronman M.J>, Holmes L.G., The fluorescence of native, denntured, and reduced denatured protein, Photochem. Photobiol., 14, 113 (1971).
22. Eftink M.R., Ghiron C.A., Exposure of tryptophanyl residues in proteins. Quantitative determination by fluorescence quenching studies, Biochemistry, 15„
672 (1976).
23. Burstein E,A,, Permyakov E.A., Yashion V>A., Burkhanov S.A., Finazz A gro A., The fine structure of luminescence spectra of azurin, Biochim. Biophys. Acta, 491, 155 (1977).
24. Brand J.G., Cagen R.Ih, Fluorescence characteristics of native and denatured monellin, Biochim. Biophys. Acta, 493, 178 (1977).
25. Cagen R.H., Brand J.G., Morris J.A., Morris R.W., Monellin a sweet-tasting protein, Sweetness Dental Caries, 311 (1978).
26. Talbot J.C,, Dufourcq de Bong /., Faucon /./?., Larson C,, Conformational change and self association of monomeric melittin, FEBS Lett, 102, 1.91 (1979).
Предыдущая << 1 .. 169 170 171 172 173 174 < 175 > 176 177 178 179 180 181 .. 185 >> Следующая

Авторские права © 2011 BooksOnChemistry. Все права защищены.
Реклама